1. 肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元（肽键平面）。
2.等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。
3.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
4.亚基：许多功能性蛋白质分子含2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
5.Tm值：DNA变性过程中，其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度（或称变性温度、融点），用Tm表示，一般70℃～85℃ 。
6.DNA变性：双链DNA（dsDNA）在变性因素（如过酸、过碱、加热、尿素等）影响下，解链成单链DNA（ssDNA）的过程称之为DNA变性。DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
7.退火： 热变性的DNA溶液经缓慢冷却，可使原来两条彼此分离的链重新缔合。重新形成双螺旋结构，这个过程称为复性。
8.增色反应：核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，这一现象称为增色效应。这是判断DNA变性的一个指标。
9.酶：对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸，前者是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
10.全酶：由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶。
11. Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数 。
12.酶的活性中心：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并催化底物转变为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳点性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化集团。酶的活性中心外还有维持酶活性中心结构的必需基团。
13.非竞争性抑制作用：酶的抑制剂与酶活性中心以外的必需集团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。非竞争性抑制剂存在时，Vmax降低，Km值增大。
14. 糖酵解:在缺氧的情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。
15.三羧酸循环:由乙酰COA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经反复脱氢脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。
16.糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 17.乳酸循环:在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取， 代谢循环途径称为乳酸循环。
18.血糖: 血液中的葡萄糖称为血糖，正常水平为3.89-6.11mmol/L 。
19.脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的氧化是从羧基端β-碳原子脱氢氧化开始的，故称β-氧化。
20.酮体: 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。
21.脂肪动员:储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程称为脂肪动员。
22.血脂：血浆所含脂质统称血脂，包括：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。
23.呼吸链：代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。
24.氧化磷酸化：代谢物脱下氢经呼吸链传递氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称为氧化磷酸化。
25.P/O:物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。
26.底物水平磷酸化：由于脱氢或脱水等作用，使代谢物分子内部能量重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能键转移给ADP（或GDP）生成ATP(GTP)的反应称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链无关。
27.必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
28. 转氨基作用：氨基酸的氨基通过转氨酶的作用，将氨基转移至α-酮酸的酮基位置上，从而生成与此相应的而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的α-氨基酸，同时原来的α-氨基酸则转变成为相应的α-酮酸。
29. 联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，称为联合脱氨基作用。
30.鸟氨酸循环：又称尿素循环。为肝合成尿素的途径，此循环中，鸟氨酸与NH3及CO2合成瓜氨酸，再加NH3生成精氨酸。后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和氨基酸，鸟氨酸可反
复循环利用。
31. 一碳单位： 某些氨基酸在代谢过程中，可分解生成含有一个碳原子的化学基团，包括甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰基，亚氨甲基等。
32．冈崎片段 ：指复制中随从链上合成的不连续DNA片段。
33. 引物:提供3?-OH末端的RNA分子，按照模板依次聚合dNTP合成DNA。
34.逆转录：在逆转录酶的作用下，以RNA为模板合成DNA的过程。
35.不对称转录:在结构基因的DNA双链中,只有一条链可以作为模板，通常将这条能指导转录的链称为模板链或有意义链；与其互补的另一条链则称为编码链或反意义链。转录的这种选择性称不对称转录。
36．核心酶：原核细胞的RNA聚合酶由5个亚基(α2β β'α)组成，其中α2β β' 是该酶的核心酶，催化RNA链的5'→3' 延伸合成。
37.遗传密码或三联体密码：mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，形成三联体，在蛋白质生物合成时，代表一种氨基酸的信息，称为遗传密码或密码子。
38.开放阅读框架：从mRNA5’端起始密码子AUG到3’端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，为开放阅读框架。
39.氨基酸的活化：氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程称为氨基酸的活化。
40.核糖体循环：广义的核糖体循环是指活化的氨基酸，由tRNA携带至核糖体上，以mRNA为模板合成多肽链的过程。狭义的核糖体循环是指肽链合成的延长阶段，包含进位.成肽.转位三步。
41.生物转化作用：来自体内外的非营养物质(药物、毒物、染料、添加剂，以及肠管内细菌的腐败产物)在肝进行的氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用。
42.胆汁酸：存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称，以钠盐或钾盐的形式存在，即胆汁酸盐，简称胆盐。
43.胆汁酸肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型胆汁酸，经肠道再次排入肠腔的过程。
简答：
1．什么是蛋白质的一、二、三、四级结构，维系各级结构的键或力是什么？
答：多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构，连接一级结构的键是肽键。
（1分）
蛋白质的二级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链构象，二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。氢键是维系二级结构的最主要的键。（1分）
三级结构是指多肽链主链和侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定，最主要的键是疏水键。（1分）
四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基，一般具有四级结构的蛋白质才有生物学活性。维持其稳定的是次级键、盐键、疏水键、范德华力等。（2分）
2．简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的要点。
答：①DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成3个氢键(G≡C)。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’ →5’.(2分)
②DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的螺旋角度为36°。螺距为3.4nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（2分）③DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。（1分） 3．简述tRNA二级结构的基本特点。
答：①氨基酸臂：3’末端为-C-C-A-OH. （1分）②二氢尿嘧啶环：环中有二氢尿嘧啶 （1分）③反密码环：环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子（1分）④额外环，是tRNA分类标志（1分）⑤TΨC环：环中含胸苷，假尿苷和胞苷。（1分） 4．简述真核生物mRNA的结构特点。
答：①大多数真核生物mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷为分子的起始结构，同时，第一个核苷酸的C2’也是甲基化的，这种m’GpppNm结构被称为帽子结构。帽子结构在mRNA做为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合和加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；(2分)②在真核生物mRNA的3’-端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百多个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在mRNA生成后才加进去的。随着mRNA存在时间的延续，这段聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。（3分）
5．比较酶与一般催化剂相比，有何异同？
答：不同点：1.酶的催化效率极高（0.5）2.酶对底物有高度的选择性（0.5）3.酶的催化活性受多种因素调节（0.5）4.酶在温和条件下发挥活性
相同点：1.反应前后无质和量的改变（0.5）2催化热力学允许的反应3.都可加快反应速度，但不改变反应的平衡常数（0.5）4.作用的机理都是降低反应的活化能（0.5） 6．说明Km和Vmax的意义。
答：km值的意义：km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；（1分）
km值可用于表示酶对底物的亲和力，km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；km值愈小，酶与底物亲和力愈大；（1分）
km值是酶的特征常数之一，与酶的结构，酶所催化的底物和外界环境有关，与酶的浓度无关。（1
分）
Vmax的意义:Vmax值是酶完全被底物饱和时的反应速度。与酶的浓度成正比。（1分）
7．什么是同工酶、同工酶的生物学意义是什么?
答：同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。（2分）意义：同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏、可靠的手段。当某组织病变时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使同工酶谱改变。因此，通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官组织发生病变。（2分）例如，心肌受损病人血清LDH1含量上升，肝细胞受损病人血清LDH5含量增高（1分） 8．糖酵解的主要生理意义是什么？
答：1.是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式（1分）⑵
2.是某些组织细胞（成熟红细胞、视网膜、睾丸等）的主要供能方式（1分）
3.糖酵解的产物为某些物质合成提供原料，如糖酵解的终产物乳酸是糖异生的重要原料；磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，参与脂肪的合成；丙酮酸可转变为丙酮酸，参与蛋白质的合成等（2分）
4.红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能（1分） 9．磷酸戊糖途径的生理意义是什么？
答：1.生成5-磷酸核糖，是核苷酸合成的必须材料（1分）
2.提供NADPH，做为供氢体参与体内许多重要的还原反应（1分）：⑴参与还原性生物合成，如胆固醇、脂肪酸的合成（1分）；⑵维持还原性谷胱甘肽的正常含量（1分）；⑶作为加单氢酶体系的成分，参与激素、药物和毒物的生物转化作用（1分） 10．机体是如何维持血糖浓度相对恒定的?
答：血糖有多条来源和去路，二者相互协调相互制约，共同维持血糖浓度的动态平衡（1分）。血糖的主要来源有：食物糖类的消化吸收，肝糖原的分解，糖异生作用（1.5分）
血糖的主演去路是：氧化分解，合成糖原，合成脂肪，转变为氨基酸等其他物质（2分）血糖的各条代谢途径收升糖激素和降糖激素两大类激素的调节控制。（0.5） 11．简述6-磷酸葡萄糖的代谢去向及其在糖代谢中的重要作用。
答：①在葡萄糖6磷酸酶的作用下水解成葡萄糖；（1分）②机体需要能量时进入糖酵解，生成乳酸或者进行有氧氧化生成二氧化碳和水，释放能量；（1分）③在磷酸葡萄糖变为美的催化下转变成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；（1分）④在6磷酸葡萄糖脱氢酶的作用下进入磷酸戊糖途径；（1分）6磷酸葡萄糖是：糖酵解、有氧氧化.磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途径的共同中间产物。是各代谢途径的交叉点。主要由代谢途径中关键酶活性的强弱来决定6磷酸葡萄糖的代谢去向（1分）
12．用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类？简述各类脂蛋白的来源和主要功用
答：用超速离心法将血浆脂蛋白分为四类，分别是CM（乳糜微粒),VLDL（极低密度脂蛋白）,LDL(低密度脂蛋白),HDL（高密度脂蛋白)。（1
分）来源和功能分别:
CM（乳糜微粒)由小肠黏膜上皮细胞合成，运输外源性甘油三酯；（1分）VLDL（极低密度脂蛋白）由肝细胞合成，运输内源性甘油三酯（1分）;LDL（低密度脂蛋白）由VLDL在血浆中生成，
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