1、液态红外光谱是否需要水做溶剂?为什么？
答：试样中不应含有游离水。在溶液中测定光谱时，由于溶剂的种类、溶剂的浓度和测定时的温度不同，同一种物质所测得的光谱也不同。通常在极性溶剂中，溶质分子的极性基团的伸缩振动频率随溶剂极性的增加而向低波数方向移动，并且强度增大。水本身有红外吸收，会严重干扰样品谱，而且会侵蚀吸收池的盐窗。因此，在红外光谱测定中，应尽量采用非极性的溶剂。
2、（1）线性分子的振动自由度为什么是3N-5？
答：分子的运动由平动、转动和振动三部分组成。平动可视为分子的质心在空间的位置变化，转动可视为分子在空间取向的变化，振动则可看成分子在其质心和空间取向不变时，分子中原子相对位置的变化。对于一个原子数为 N 的分子来说， 总共具有 3N个运动自由度， 需要3个空间坐标来确定这个分子质心的位置。如果是直线分子，2个坐标就可以确定分子在空间的取向，因此5个坐标确定线性分子的平动和转动自由度。在确定分子的平动和转动自由度数量后，剩下的就是分子的振动自由度。故线性分子振动自由度=3N-3（平移自由度）-2（转动自由度）=3N-5。
（2）红外光谱中是否能够观察到所有振动自由度对应的红外吸收峰？为什么？
答：实际观察到的红外吸收峰的数目，往往少于振动形式的数目，减少的原因主要有：(1)不产生偶极矩变化的振动没有红外吸收，不产生红外吸收峰。(2) 简并，两种振动具有相同频率，只出现一个峰；(3)吸收峰太弱，仪器不能分辨，或者超过了仪器可以测定的波长范围。（4）强峰往往要覆盖与它频率相近的弱而窄的峰。
3、CO2的红外吸收光谱中能够观察到几个红外吸收峰？为什么？
答：CO2是一个对称分子，正负电荷中心重叠，偶极矩u＝0。在对称的伸缩振动中，正负电荷中心始终重叠，Δu＝0，为非红外活性；在反对称伸缩振动、面内弯曲振动、外弯曲振动中都能产生瞬间偶极矩，Δu≠0，因此是红外活性的，能在红外吸收光谱图中产生吸收峰。但面内弯曲振动和外弯曲振动的振动频率相同，两种振动发生简并。所以，CO2虽然有四种振动形式，但在红外光谱图上只出现两个吸收峰。它们是2349cm-1的不对称伸缩振动和667cm-1的弯曲振动吸
收。
4、拉曼光谱中为什么Stokes线的强度远大于反Stokes线？
答：反斯托克斯线的强度远小于斯托克斯线的强度，这是由于玻尔兹曼分布，处于振动基态上的粒子数远大于处于振动激发态上的粒子数。绝大多数分子处于振动基态，因此由较高能级跃迁而激发出的反stokes线要弱很多。反之，由较低能级跃迁产生的stokes线会强很多。
1、荧光技术用于研究生物医学样品的主要参数有哪些？量子产率与荧光强度的区别及关系是什么？ 荧光偏振的意义是什么？
荧光光谱、荧光寿命、荧光偏振、荧光强度、荧光探针
1） 荧光强度的定义：在一定激发波长(λex)作用下，发射的荧光强弱。 F=Ia? 2） ?=发射光子数/吸收光子数 （量子产率） (1) 荧光偏振度的物理意义：
A ：I//=I? ，P=0，自然光，荧光分子运动很快，取向随机。（稀溶液中的荧光分子）
B：I//或I?为0 ，P=±1，平面偏振光，荧光分子运动很慢或取向有序的情况。
C： I//?I? ? 0 ，0 (一)物质的检测（二）蛋白质的荧光分析（三）核酸的荧光分析（四） 利用荧光技术检测分子间结合程度（五） 大分子内基团间或分子间距离的测定（六） 膜生物物理研究 3、荧光蛋白 4、荧光产生的机理是什么？ 分子电子从单重激发态（Kasha规则）的最低振动能级在很短时间（10-9-10-6s）跃迁到基态各振动能层时所产生的光子辐射称为荧光。 1、 NMR中外加磁场的作用? 请详细说明。 为了使自旋核产生能级分裂而对电磁波产生共振吸收。 2、NMR中提高外加磁场的强度的作用? 3、NMR通常应用哪些参量?各有何应用？ 1、 说明X射线用于解析蛋白质空间结构的原理。 2、解析一个未知蛋白质空间结构的实验过程。 1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？蛋白质元素组成有何特点？ 蛋白质约占细胞干重的50%以上。蛋白质与核酸共同构成了生命现象的物质基础，是细胞原生质的主要成分 催化生物体内几乎所有化学反应（酶）。 抵抗外源性异物侵害而产生免疫反应（抗体）。 调节物质代谢（肽类激素）。 肌肉收缩、物质的运输、结缔保护、病毒对宿主的感染等都是蛋白质在起作用。 胚胎发育、生长、分化和繁殖等都有蛋白质参与。 蛋白质主要含有C、H、O、N以及S元素。N元素是蛋白质的特征性元素，根据对大多数蛋白质的N元素分析，其含量相近，一般在15—17% ，平均为16% 。 2、什么是肽、肽链和肽键？ 氨基酸与氨基酸之间可以通过α-氨基和α-羧基在适当的条件下经脱水缩合形成的酰胺键共价地结合在一起,这样形成的产物叫做肽 在蛋白质化学中，这种酰胺键称为肽键 由氨基酸借肽键所形成的一条线性的链状分子就叫做肽链 3、蛋白质的一级结构包含哪些内容？了解蛋白质一级结构对于认识其高级结构有什么意义？ 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸排列顺序。 内容包括：链的数目；每条链的起始与末端组分；每条链中组分的数目、种 类及顺序；链内和链间相互作用的性质、位置和数目 意义：一级结构决定空间结构。从一级结构的测定预测出高级结构，还有助于对大分子聚集体结构的预测。 4、蛋白质的二级结构是如何产生的？研究二级结构的意义？ 二级结构是指多聚体分子主链（也称骨架）空间排布的规律性。 二级结构的产生源于骨架中基团围绕共价键旋转而获得的非刚性。二级结构是生物大分子空间结构的一个重要方面，生物大分子在不同状态，不同环境条件或与其他分子相互作用时，常常反应在二级结构的变化上，因此通过对二级结构的研究有助于对分子环境和作用的了解。 5、简述Anfinsen实验主要内容及说明的问题。 模型1：空间障碍，只允许一种构象（二硫键配对） 模型2：生物合成的结果 模型3：先形成了热力学稳定构象，然后形成二硫键加固 实验一： 1. 脲变性。RNAase + 8M脲 + 巯基乙醇 脲使得肽链展开，酶失活 2. 透析除脲和巯基乙醇， 3. pH~8弱碱性条件，溶液暴露于空气中， 重新氧化复性，酶活力重新获得 实验二 1. 脲变性。RNAase + 8M脲 + 巯基乙醇 脲使得肽链展开，酶失活 2. 透析除巯基乙醇，然后通O2，再透析除脲 结果：酶活性恢复到~0.01 1. 由实验一可知，模型2（生物合成的结果） 不成立，因为离体条件下复性的蛋白具有全部酶活性（后来又有实验证明体外解折叠是完全的，全人工合成） 2. 由实验二可知，模型1（空间障碍，只允许一种构象（二硫键配对））不成立，否则，复性的蛋白应该具有几乎全部酶活性
相关推荐：
loading