蛋白质
1． 两性离子（dipolarion） 2． 必需氨基酸（essential amino acid）
3． 等电点(isoelectric point,pI) 4． 稀有氨基酸(rare amino acid)
5． 非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6． 构型(configuration)
7． 蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8． 构象(conformation)
9． 蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)
11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)
13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)
15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)
17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)
19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation)
21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)
23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography）
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获
得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各
种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的
转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间
排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的
方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球
形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球
状分子结构的构象。
12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合
所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空
间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链
避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原
子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低
并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白
质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物
活性的现象。
22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，
导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配
比例将混合成分分开的技术。
核酸
1．单核苷酸(mononucleotide)
2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds） 3．不对称比率（dissymmetry ratio）
4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron）
7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing）
9．增色效应（hyper chromic effect） 10．减色效应（hypo chromic effect） 11．噬菌体（phage）
12．发夹结构（hairpin structure）
13．DNA的熔解温度（melting temperature Tm） 14．分子杂交（molecular hybridization） 15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)
1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成有很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4. 碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G?C（或C?G）和A?T（或T?
A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。 5. 反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。
6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。 14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
酶与辅酶
1．米氏常数（Km值）
2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group）
4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator）
8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme）
11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen）
13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center）
（二）英文缩写符号
1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid）
4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）
5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A）
7．ACP（acyl carrier protein）
8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate）
1．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,000——35,000。
5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000到几百万。
6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。
7．激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变
化的调节。
10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有
所不同的一组酶。
11．诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著
增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
12．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。 13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：
活力单位数 比活力
蛋白质量（mg） =
14．活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性
中心。
（一）（二）英文缩写符号
1．NAD+ （nicotinamide adenine dinucleotide）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。 2．FAD（flavin adenine dinucleotide）：黄素腺嘌呤二核苷酸。 3．THFA（tetrahydrofolic acid）：四氢叶酸。
+
4．NADP（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅
酶Ⅱ。
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