一．名词解释
1． 蛋白质变性 2．同工酶
3．基因工程 4.ＤＮＡ双螺旋模型 5.核糖酶（核酶） 6. 固定化酶 7. 酶的活性中心 8. 酶活力与酶的比活力 9．Ｋm值 10.Tm值
11．蛋白质的等电点 12.酶的激活剂与抑制剂 13.糖蛋白与蛋白多（聚）糖 14.盐溶与盐析
15.肽键与肽单位（肽平面） 16.超二级结构 17.结构域
18.蛋白质的分子构象 19.转基因动物 20.蛋白质类辅酶 21.辅酶与辅基 22.酶的必需基团 23.诱导酶 24.结合酶与全酶 25.单体酶与单纯酶 26.抗体酶 27.最适PH 28.最适温度 29.核酸变性与复性
30.增色效应与减色效应 31.e(p)
32.内含子与外显子 33.插入顺序和间隔顺序 34.多顺贩子与单顺贩子 35.基因重叠 36.Z-DNA与B-DNA 37.基因与基因组 38.二倍体与单倍体 39.等位基因与复等位基因 40.核酸杂交 41.Southern blotting 42. Nouthern blotting 43.Western blotting 44.氧化磷酸化 45.生物氧化 46.P/O比值 问答题：
1．简述Watson和Crick DNA双螺旋结构模型的主要内容。
2. 何谓竞争性抑制？简述其动力学特征。应用竞争性抑制原理解释磺胺药作用
特点。
3.何谓蛋白质的沉淀反应？沉淀反应种类及沉淀反应的原理。 4.何谓蛋白质的变性反应？变性反应的本质、特征及意义。 5.简述维生素的种类、其主要生物学功能、B族维生素的辅酶形式。
6. 什么是酶的可逆性抑制剂？简述三种可逆性抑制剂的作用特点及其Km、（Kmapp）和Vmax（Vmaxapp）变化以及影响抑制程度的因素。 7.简述蛋白质变性与沉淀的概念的差异。
8.写出20种氨基酸的三字缩写代号、单字缩写代号和氨基酸结构、等电点计算，以及肽键及肽单位的结构。
9.蛋白质一级结构概念、一级结构测定的意义、常用方法。
10.维持蛋白质的分子空间构象的次级键的种类有哪些？ 11.简述蛋白质二级结构概念、种类。
12. 简述蛋白质二级结构中α螺旋、β折叠的主要内容。
13. 简述蛋白质三级结构概念、稳定其结构的主要次级键、三级结构的研究范围。 14. 简述蛋白质四级结构概念、亚基概念以及同型与异型亚基概念 15.测定蛋白质分子量方法及其原理。 16.蛋白质主要的颜色反应及其原理。 17.蛋白质的分离纯化的原理及方法。
18.蛋白质的纯度鉴定、含量测定的方法及原理。 19.酶作用的专一性及其分类。 20.诱导契合学说
21.酶原的概念、酶原激活的意义、酶原激活与酶的激活的差异。 22.固定化酶的概念、制备方法及其优点。
23.分子排阻层析（又名分子筛层析）常用的凝胶有哪几种？举例说明在蛋白质分离纯化中的应用。
24. 测定酶活性时，注意哪些方面的影响？如何判断酶活力的高低？ 25.国际酶学委员会按催化反应把酶分为哪几类？其系统命名原则是什么？ 26.解释镰型红细胞贫血症形成的原因？此现象说明了什么问题？ 27.写出单核苷酸结构，并注明DNA与RNA在结构上的差异。 28.RNA的种类及其在蛋白质合成过程中的作用。 29.简述tRNA的三叶草模型。
30.简述真核生物DNA的一级结构与原核生物DNA的一级结构特点。 31.简述真核生物mRNA与原核生物的mRNA的结构特点。 32. 基因组学的概念？它包括哪两方面研究内容?
33.什么叫核酸杂交？核酸杂交在检测未知DNA和RNA上的应用？ 34.核酸测定的方法有哪些？简述核酸测定的原理。 35.简述体内两条主要呼吸链的组成及各组分的特点和作用。 36.氧化磷酸化的抑制剂有哪些？作用机制是什么？
37.线粒体内组要呼吸链有几条？体内ATP的主要来源有哪些？ 38.简述Km值得意义及其应用。
39.简述米氏方程以及该方程在底物浓度对酶促反应速度的影响中的应用。 40.影响蛋白质二级结构中α螺旋稳定想的因素是哪些？ 41. 比较核酸变性与核酸降解概念上的不同。 42.请写出几种核苷酸类的辅酶并简述其作用。
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