1．氨基酸的等电点1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
2．肽键2．肽键：是指 键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸 的α–NH2基所形成的酰胺键。
3．多肽链3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽 链。
4．肽平面4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在 肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
5．蛋白质的一级结构5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
6．肽单位6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一 个肽单位实际上就是一个肽平面。
7．多肽7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。
8．氨基酸残基8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水， 成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。
9．蛋白质二级结构9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律
的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象， 如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。
10．超二级结构10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常
在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就 是超 二级结构。
11．结构域11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个 松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。
13．蛋白质四级结构13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。
14．二硫键14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα–N旋转的角度称为Φ，而以Cα–C旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。
16．α–螺旋16．α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α–螺旋。
17．β–折叠或β–折叠片17．β–折叠或β–折叠片：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折叠片。β–折叠片又称为β–折叠。 18．β–转角18．β–转角：又称为β–回折。多肽链中的一段主链骨架以180°返回折叠；
由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O基氧原子和第三个肽单位的N–H基氢原子生成一个氢键。
19．无规卷曲19．无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（Φ，Ψ）都不相同，其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。
20．亚基20．亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。
21．寡聚蛋白21．寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。
22．蛋白质的高级结构22．蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。
23．蛋白质激活23．蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成有活性的蛋白质的过程。
24．分子病24．分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。
25．变构效应25．变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。 26．蛋白质变性26．蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态）， 从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋 白质的变性。 27．蛋白质复性27．蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复
到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的复性。
28．蛋白质的等电点28．蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。
29．电泳29．电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。
30．盐溶30．盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。
31．盐析31．盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象称为盐析。
32．简单蛋白质32．简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。 33．结合蛋白质33．结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。
1．酶1．酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。
2．酶的专一性2．酶的专一性：酶对于底物和反应类型有严格的选择性。一般地说，酶只能作用于一种或一类化学底物，催化一种或一类化学反应，这就是酶的所谓的高度专一性。 3．全酶3．全酶：酶蛋白与辅助因子结合之后所形成的复合物，称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化作用。
4．辅酶 4．辅酶：把那些与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。
5．酶活性部位5．酶活性部位：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心。它包括结合中心与催化中心。
6．酶原6．酶原：有些酶，如参与消化的各种蛋白酶（如胃蛋白酶、胰蛋白酶，以及胰 凝乳蛋白酶等），在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前 体，被称为酶原。
7．必需基团 7．必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子
构象的基团。
8．酶原激活 8．酶原激活：酶原必须经过适当的切割肽链，才能转变成有催化活性的酶。使
无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。这个过程实质上是酶活性 部位组建、完善或者暴露的过程。
9．诱导契合学说9．诱导契合学说：酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但
活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发 生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的 空间排布与定向从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发 生化学反应。
10．定向效应10．定向效应：是指在酶活性部位中，催化基团与底物分子反应基团之间，形
成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物， 从而降低了底物分子的活化能，增加了底物反应速度。 11．共价催化 11．共价催化：某些酶分子的催化基团可以通过共价键与底物分子结合形成不 稳定的共价中间产物，这个中间产物极易变成过渡态，因而大大降低了活化能， 使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化。
12．酸催化12．酸催化：在酶活性中心上，有些催化基团是质子供体（酸催化基团），可以 向底物分子提供质子，称为酸催化。
13．酶活力13．酶活力（酶活性）是指：酶催化底物化学反应的能力。
14．酶的活力单位14．酶的活力单位：是衡量酶活力大小的计量单位，国际生物化学协会酶学委
员会对酶活力单位作了下列规定：在25℃，最适PH，饱和底物浓度的反应条 件下，1min内，将1微摩尔（μmol）的底物转化为产物所需要的酶量，定为 一个国际单位（1U＝1μmol/min）。
15．酶的比活力15．酶的比活力：比活力（比活性）是指：每mg蛋白质中所具有的酶活力（活
力单位数）。
16．Kat 16．Kat：在最适条件下，每秒钟内，能使1mol底物转化成产物所需要的酶量， 定为一个Kat单位（1Kat＝1mol/s）。
17．Km 17．Km：是当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
18．酶的最适pH18．酶的最适pH：只有在特定的pH下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值，这个pH称为酶的最适pH。
19．酶的最适温度19．酶的最适温度：使反应速度达到最大值的温度被称为最适温度。动物体内各种酶的最适温度一般在37～40℃。
20．竞争性抑制作用20．竞争性抑制作用：有些抑制剂，其分子结构与底物分子结构十分相似，因而，也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而抑制酶活性。抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的。这种抑制作用，称为竞争性抑制作用。 21．调节酶21．调节酶：对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为调节酶。
22．变构效应22．变构效应：调节物与酶分子的调节部位（或一个亚基的活性部位）结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位（或另一个亚基的活性部位）的酶活性（或对底物的亲和力）。这种效应称为变构效应。
23．正协同效应 23．正协同效应：提高酶活性的变构效应，称为变构激活或正协同效应。 24．效应物（子）24．效应子：能使变构酶产生变构效应的物质，称为效应物，又称效应子，调节物。
25．变构激活剂25．变构激活剂：与调节部位（或活性部位）结合之后，能提高酶活性的效应物，称为变构激活剂（或正效应物）。
26．共价修饰调节26．共价修饰调节：有些酶，在其它酶的催化下，其分子结构中的某种特殊的基团能与特殊的化学基团，共价结合或解离，从而使酶分子从无活性（或低活性）形式变成活性（或高活性）形式，或者从有活性（高活性）形式变成无活性（或低活性）形式。这种修饰作用称为共价修饰调节。
27．同工酶27．同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。即能催化相同化学反应的数种不同分子形式的酶。 28．酶工程28．酶工程：是由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。酶工程分为化学酶工程和生物酶工程两大类。
29．固定化酶29．固定化酶：是指采用物理或化学的方法，将酶固定在固相载体上，或者将酶包埋在微胶囊或凝胶中，从而使酶成为一种可以反复使用的形式。
30．多酶复合体30．多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量很大，一般有几百万，例如：丙酮酸脱氢酶复合体是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶与二氢硫辛酸脱氢酶彼此嵌合而成的。它有利于一系列反应的连续进行。 1. 血糖 1．血糖：就是指血中的葡萄糖。
2. 糖酵解2．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。
3. 柠檬酸循环3．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。该循环首先由英国生化学家Hans Krebs发现，故又称Krebs循环。
4. 丙酮酸脱氢酶复合体4．丙酮酸脱氢酶复合体：是由丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成的。参加反应的酶的辅助因子除NAD+、FAD外，还需辅酶A（CoA）、焦磷酸硫胺素（TPP）、Mg2+和硫辛酸等。
5. α–酮戊二酸脱氢酶复合体 5．α–酮戊二酸脱氢酶复合体：由α–酮戊二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。也需TPP、硫辛酸、FAD和NAD+作辅助因子。 6. 磷酸戊糖途径6．磷酸戊糖途径：是指糖从6–磷酸葡萄糖开始，不经过糖酵解和柠檬酸循环，直接将其分解为核糖（5碳糖），同时将能量以一种还原力的形式贮存下来，供机体生物合成时使用。这个途径是从1931年Otto Warburg发现6–磷酸葡萄糖脱氢酶开始研究的，称为磷酸戊糖途径（Pentose phosphate pathway）。
7. 葡萄糖异生作用7．葡萄糖异生作用：即由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 8. 糖原 8．糖原：是由葡萄糖残基构成的含有许多分枝的大分子高聚物，其中，葡萄糖残基以α–1，4–糖苷键（93%）相连形成直链，又以α–1，6–糖苷键（7%）相连形成分枝。
相关推荐：
loading