一、蛋白质
1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰 。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）
7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、 β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。
15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？
蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。
蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
变性与沉淀关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀并不发生变性。 导致蛋白质变性的因素物理因素：高温、高压、振荡、紫外线和超声波等；化学因素：强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂。
变性和沉淀在实际工作中应用：可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌，利用钨酸、三氯醋酸等方法使其变性，沉淀去除血清蛋白质。
避免蛋白质变性的例子：化验室检测，制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选用不引起变性的沉淀剂，并在低温等适当条件下保存。
16.分子病：由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病。
17.疯牛病：感染朊病毒后，以α螺旋为主的PrPc构象被以β螺旋为主的PrPsc构象转变成PrPsc构象，疯牛病形成与此有关。
18.镰刀形红细胞贫血(镰状细胞病)形成原因：是由血红蛋白分子结构异常而导致的分子病。镰状细胞病患者的血红蛋白是HbS而非HbA，即N端6号为谷氨酸而非缬氨酸。谷氨酸带一个负电荷，而缬氨酸的R基不带电荷，则HbS比HbA少两个负电荷，极性低。因此，HbS的溶解度降低，在脱氧状态下能形成棒状复合体，使红细胞扭曲成镰状，这一过程会损害细胞膜，使其极易被脾脏清除，发生溶血性贫血。
二、核酸
1.核酸：以核苷酸为基本组成单位的携带和传递遗传信息的生物大分子，包括核糖核酸和脱氧核糖核酸，主要元素为C、H、O、N、P，由碱基、戊糖、磷酸组成
2.核苷之间通过糖苷键连接，核苷酸之间通过3’，5’--磷酸二酯键连接。 3.核苷酸结构：磷酸酯键、糖苷键、酸酐键。
4.核苷的种类：AR、GR 、UR、CR；脱氧核苷的种类：dAR、 dGR、 dTR、 dCR 。 5.核酸的分子结构：（1）一级结构：核酸的核苷酸序列；（2）二级结构：DNA双螺旋结构；（3）三级结构：在二级结构的基础上，DNA双螺旋进一步盘曲，形成更加复杂的结构，称为DNA的三级结构，又叫超螺旋结构。
6.DNA双螺旋结构：(1)DNA是由两条链互补构成的双链结构，在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的亲水骨架（DNA主链）位于外侧，碱基位于内测，碱基之间形成氢键，而将两条链结合在一起，由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间，A=T、G≡C，(2)DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构，双螺旋直径2纳米，每一螺旋含十个碱基对，螺距3.4纳米，相邻碱基对之间的轴向距离0.34纳米；氢键(横向)和碱基堆积力(纵向)维系DNA双螺旋结构的稳定性。氢键—维持横向稳定性；碱基堆积力—维持纵向稳定性。
7.核小体：由DNA与组蛋白组成。 8.mRNA的结构特点：帽子和A尾。
9.tRNA的二级结构特点：三叶草形，四臂三环（氨基酸臂，反密码子臂，反密码子环，TfaiC臂，TfaiC环，二氢尿嘧啶臂(D臂)，二氢尿嘧啶环(D环)）。三级结构：倒“L”型。
10.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
11.DNA复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补 结合，重新形成原来的双螺旋结构，称为DNA复性，也称为退火。
12.OD260的应用：判断核酸样品纯度；DNA纯品；OD260 /OD280 = 1.8;RNA纯品OD260 /OD280=2.0
13.Tm（解链温度）变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度，称为Tm,又称熔解温度，其大小与G+C含量成正比。
14.增色效应：DNA变性导致其紫外吸收增加，称为增色效应。
15.分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构，这一过程称为核酸分子杂交。
三、酶
1.全酶为脱辅基酶蛋白和辅助因子；辅酶与脱辅基酶蛋白结合牢固，可以用透析或超滤的方法除去；辅基与脱辅基酶蛋白结合牢固，不可以用透析或超滤的方法除去。
2.根据分子组成分为单纯酶、结合酶。
3.必需基团：与酶活性密切相关的基团，分为两类，一类位于活性中心外，另一类位于活性中心内。位于活性中心内的分为结合基团和催化基团。
4.酶的活性中心：又称活性部位，是酶蛋白构象的一个特定区域，能与底物特异结合，并催化底物发生反应，生成产物。
5.酶促反应特点：催化效率极高、特异性高、酶蛋白易失活、酶活性可以调节。
6.酶促反应的机理：酶促反应特异性的机制、酶促反应高效率的机制(邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化)。
7.酶促反应的影响因素：酶浓度、底物浓度、温度、PH值、抑制剂、激活剂。
8.诱导契合假说：酶的活性中心在结构上是柔性的，即具有可塑性和弹性，当底物与活性中心接触时，酶蛋白的构象会发生变化，这种变化使活性中心的必需基团正确地排列和定向，适宜与底物结合并催化反应。
9.米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])
10.米氏常数的意义：(1)是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度；(2)是酶的特征常数；(3)反应酶与底物的亲和力；(4)同一酶对不同的底物有不同的Km值。（Km↑，亲和力↓）
11.酶的抑制剂：（1）不可逆抑制作用举例：
（2）可逆抑制作用:(1)竞争性抑制作用--特点：a.抑制剂结构和底物相似；b.竞争性抑制的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度以及它们与酶的相对亲和力；c.动力学特点：Vmax降低，表观Km不变;(2)非竞争性抑制作用—特点：a.抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；b.抑制程度取决于抑制剂浓度；c.动力学特点：Vmax降低，表观km不变；(3)反竞争性抑制作用—特点：a.抑制剂只与酶—底物复合物结合；b.抑制程度取决于抑制剂浓度及底物浓度；（3）动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。
12.磺胺类药物的抑菌机制：
细菌由二氢叶酸合成酶催化，利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸；
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