五．二级结构的预测 AA残基并不是均匀分布在所有类型的二级结构中，AA形成二级结构的倾向性是不同的。从一级结构预测二级结构： 概率统计学方法获得的 还有：物理化学方法;侧链基团的大小； 电荷与疏水性。 推测可以形成α-helix orβ-折叠的有利残基键型. 考虑 : 短程相互作用：弱相互作用（范德华引力、氢键、疏水相互作用）
长程相互作用：强相互作（用共价键、离子键、） 六 超二级结构 在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元（α-helix. β-structure. Β-turn）组合在一起。 彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体充当三级结构的构体，称为超二级结构。 特点：在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域 组合形式：三种（αα），（βαβ）。（βββ）。 1．αα P102
特点：① 由两股或三股右手α－helix彼此缠绕而成的左手超螺旋，重复距离约为140A。 ② 是α－角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白质中的一种超二级结构。 ③ 每圈螺旋为3.5个残基，重复5.1A。 ④ 单个的α－helix每隔7个残基重复一次。 ⑤ 稳定因素是非极性侧链间的范德华力。 2 βαβ
① 由二段平行式的β－链（单胺的β－structure ）和一段连接链组成，此超二级结构称β×β－单位。 ② 连接链α－helix大体上反平行于β－链无规则卷曲
③ 最常见的β×β组合是由三段平行式的β－链和二段α－helix链构成，此超二级结构称Rossmann-折叠 。
④ 几乎所有的实例（一个例外）中连接都是以右手交叉连接方式处于β－折叠的一侧 拓扑现象（由于β－链化倾向于右手扭转而产生的）
3、βββ β－曲折和回形拓扑结构（βββ）组合的二种超二级结构 a.β－曲折（超二级结构）
由在一级结构上连续，在β－折叠中相邻的三条反平行式，β－链通过紧凑的β－转角连接而成，β－曲折含有与α－helix相近数目的H键。 b.形拓扑结构 ―――反平行式β－折叠片中常出现的一种超二级结构。 有两种可能的回旋方向，但实际上只存在一种。
图3-61 蛋白质中的几种超二级结构(条带表示β-链) A．ααB。β×β-单位C。βαβ或称Rossmann-折叠，α-螺旋在平等或-折叠片的上面；D。β-曲折(-meander);E。回形拓扑结构(Greek Koy Topology).只有一种\手性\形式存在。
七 纤维状蛋白质 分布：脊椎和无脊椎动物体内，是动物体的基本支架和外保护成分
分类：不溶性（硬蛋白） 包括角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白
可溶性 包括肌球蛋白，纤维蛋白质 (一) 角蛋白 ：是外胚层细胞的结构蛋白质 二类 α-角蛋白；β-角蛋白 1．α-角蛋白
特点：① 是角蛋白中的优势形式
② 由α-helix 构象的多肽链构成 的
③三股右手α-helix 向左缠绕 ↓
原纤维(αα组合的超二级结构) ↓
再排列成\电缆式结构\微纤维\ ↓
几百根微纤维结合成---不规则
④ α-角蛋白的伸缩性能很好一，五根毛发可以拉长到原有长度的二倍，
这时α-helix 被破坏，转变为β-构象。
⑤ 二硫键是稳定力，根据含硫量大小 α-角蛋白 硬角蛋白：爪、角；软角蛋白：皮肤
2.β-角蛋白 丝心蛋白是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质是典型的反平行式β-折叠片 特点： ①．链间主要以氢键连接，层间靠范德华力连接维系；
②．由只有小侧链的甘AA丝AA和丙AA组成每隔一个残基就是甘AA→所有的甘AA位于折叠片平面的侧丝AA和丙AA都在平面的另一侧； ③．肽链由多个六肽重复连接而成，共顺序：（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n ④．不含二六件，靠氢键维持稳定
图3－62 由于多肽链倾向右手方向扭转，因此产生右手连接的结构 A 示出右手扭转怎样导致右手连接，底部结构是左手连接的例子，以便比较。
B 示出连接β－链的三种方式（1）发夹末端连接（2）右手交叉连接（3）左手交叉连接
图3-65 丝心蛋白的结构A.层状结构的原子模型B.残基的堆积方式
（二）胶原蛋白（胶原）
胶原蛋白是结构蛋白，使骨，腱，软骨具有机械强度。 分类：胶原蛋白Ι、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ 存在形式：体内以胶原纤维的形式存在
基本单位：多级聚合 原胶原蛋白分子 胶原纤维（呈特有的横纹区带，区带 间距60-70nm）
特点： ①.胶原蛋白的二级结构是由3肽链组成的3股螺旋结构。它的二面角（Φ、Ψ）值基本上分布在-60度和+140度；右手超螺旋结构，螺距 为8.6nm ②.组成胶原蛋白分子的α肽键有5种：α1（Ⅰ）、α1（Ⅱ）、α1（Ⅲ ）、α1（Ⅳ）、α2 胶原蛋白Ⅰ是由超螺旋两条α1（Ⅰ）和一条α2组合而成的三螺旋[α1（Ⅰ）]2α2 α肽链三联体的重复顺序：（Gly-x-y）n X- ProX- Pro ③．稳定原胶原三螺旋的力
要求：三联体的每第三个位置必须是Gly
图3-66 胶原纤维中原胶原蛋白分子的排列 （三）弹性蛋白（自学）
（四）其它类型的纤维状蛋白原（自学）
图3-70 维持蛋白质三级结构的各种作用力
A．盐键 B。氢键 C.疏水相互作用 D，范德华力 E。二硫键
图3-69 Rnase的变性与复性示意图
第五节 球状蛋白质的结构与功能
涉及----三级结构(结构域) -----四级结构（亚基的聚集体） 生物功能：动态的，不是静态的 一、AA顺序决定蛋白质的三级结构 球状蛋白质的三级结构决定于AA顺序，由AA的长程顺序决定。
证据：蛋白质可逆变性实验 六十年代 White 和 Anfinsen 牛胰核糖核酸酶复性试验 分析表明：复性后的产物与天然的 RNase 并无区别，所有正确配对的二硫键都获重建。 所以，RNase 肽链上的线性一维信息（AA顺序）控制着肽链本身折叠盘绕而成特定的天 然构想的方式并由此确定了Cys残基二二相互接近的正确位置。 结论：①蛋白质的三维构像由一级顺序决定
（是多肽链上的的各个单键的旋转自由度受到各种限制的总结果）
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