蛋白质化学
一、名词解释：
1、 肽键；2、蛋白质的亚基；3、等电点（PI）；4、蛋白质的四级结构；5、蛋白质的
变性；6、蛋白质的沉淀；7、肽；8、活性肽；9、必需氨基酸；10、结合蛋白；11、Edman反应；12、两面角；13、超二级结构。
二、复习思考题：
1．组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？测其含量有何用途？
2．何为蛋白质的两性解离？这种性质对于蛋白质的分离纯化有何意义？ 3．沉淀蛋白质的方法有哪些？各有何特点？
4．组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？61个氨基酸残基能形成多少不同的多肽（以上氨基酸属于20种天然氨基酸）？ 5．蛋白质的一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系？ 6．蛋白质的一级、二、三、四级结构及维持各级结构的力是什么？
7．什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。 8．蛋白质能协助生物体维持它的PH，为什么它具有这种功能？
9．某一多肽：①经完全水解得Gly，Ala，VaL2，Leu2，Ile，Cys4。Asp2，Gln2，Tyr2；②FDNB处理后用酸水解得到DNP-Gly，③C-未端分析得Asp，④部分水解得到下列的小肽：
⑴、Cys、Cys、Ala； ⑵、Glu、AsP、Tyr； ⑶、Gllu、Glu、Cys； ⑷、Glu、len、Glu； ⑸、Cys、Asp； ⑹、Tur、Cys；
⑺、Ser、Val、Cys； ⑻、Gllu、Cys、Cys； ⑼、Ser、leu、Tyr； ⑽、Leu、Tyr、Glu；
⑾、Gly、Ile、Val、Glu、Glu；
⑤这个多肽用写蛋白酶水落石出解后产生的产物中，有一个肽再经水解得到Ser、Val、（12）和Ser、Len（13）；请写出这条多肽的氨基酸排列顺序。 10．从氨基本的PK值计算Gly（PK=2.34 PK2=9.60）、Ser（PK1=2.21 PK2=9.15）、
Gln(PK1=2.9 PK2=4.25 PK3=9.67)、Lys(PK1=2.18 PK2=8.95 PK3=12.48) 的PI。
11．有一个氨基酸的混合物，它含有Lys、Arg、Asp、Gln、Tyr和Ala，在PH时加到一个 阴离子交换树脂是，如果用逐步降低洗脱液PH的方法来进行洗脱，请指出氨基酸洗脱
下来的顺序（ArgPI=10.76、LysPI=9.74、ThrPI=6.18、AlaPI=6.0、GluPI=3.22、AspPI=2.77）。 12．E有浓度为1.0mol/L-1的Gly溶液1000ml，在职它等电点时加入0.5mol的HCl，问此
溶液的PH是多少？（GlyPKa=2.34） 核酸化学
一、名词解释：
核苷 单核苷酸 磷酸二酯键 磷酸一酯键 核酸 DNA的一级结构
RNA的一级结构 DNA的二级结构 信便RNA 转移RNA 核糖体RNA 碱基互补规律 稀有碱基 环化核苷酸 A-DNA Z-DNA
DNA的解链温度 DNA的复性 增色效应 减色效应 三联体密码 转录 翻译（或转译） 结构基因 调节基因 高度重复顺序 中度重复顺序 单拷贝DNA 内含子 外显子 半保留复制 生物学的“中心法则” 密码子 反密码子 互补链 冈崎片段 有意义反意义链 前异链 滞后链 单顺反子 多顺反子 二、复习思考题：
1、将核酸完全水解后可得到哪些组分？ 2、DNA和RNA的水解附有何区别？ 3、DNA与RNA的一级结构有何异同？ 4、简棕DNA双螺旋结构的特点？ 5、简述DNA和RNA的区别？
6、RNA有几种？每种的功能是人什么？
7、根据Watson和Crick双螺旋结构学说，试计算含有12万个碱基对的DNA双螺旋的长度为多少毫米？
8、试计算1mm长的DNA双螺旋大约含有多少个碱基对？
9、酵母DNA摩尔计算含有32%的胸腺嘧啶，求其他碱基的百分含量？ 10、 一种DNA的分子量为2.8×109，一个互补对的氧核糖核苷酸的平均分子量为670，试计算这个DNA有多长，含有多少螺圈？ 11、 有哪三类RNA，它们在蛋白质合成过程中有什么作用？ 12、 试述Watson和Crick双螺旋结构模型的特点？ 13、 试述碱基配对的配比规律？ 14、 试述tRNA二级结构（三叶草形）的结构特点？ 15、 根据下面给出的DNA分子中一段反意义键的核苷酸顺序，回答所提出问题 （1）、写出DNA有意义链的核苷酸顺序？ （2）写出转录生成的RNA的核苷酸顺序？ 5ATGGCATGGCATAG3 16、 试述生物细胞DNA复制分子机制的基本特点？ 17、 在DNA复制过程中如何保证的准确性？ 18、 大肠杆菌是如何转录的？ 19、 试述蛋白质合成过程中肽链的延长过程？ 20、 试述蛋白质合成的起始复合物的形成过程？ 21、 试述肽链合成的终止和释放过程？ 22、 试述遗传密码的特点？ 23、 什么是逆转录作用？ 24、 什么是RNA特异的RNA的合成？ 25、 真核生物细胞质中的RNA的结构特点？
酶化学
一、名词解释：
酶、酶源、酶活性中心、辅酶、辅基、同工酶、竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、多酶体系酶活力、激活剂、抑制剂、酶的必需基团、单纯酶、维生素、维生素缺乏症
二、复习思考题：
1、影响酶促反应速度的主要因素有哪些，试说明之？ 2、何为酶作用的专一性？目前有几种学说可解释？ 3、举例说明竞争性抑制的特点和实际意义？ 4、何谓酶的活性中心？包括哪些必需基团？ 5、酶的Km有何意义？
6、酶的非竞争性抑制有何特点？
7、结合酶中的辅酶、辅基以及酶Pr各起什么作用？ 8、什么是酶、酶促反应有何特点？
9、酶原激活作用的实质是什么？有何意义？ 10、以LDH为例说明同工酶有何特点？
11、已知某酶的Km为0.15mM/L，若V=90%Vmax时，底物浓度应是多少？
生物氧化
一、名词解释：生物氧化、呼吸链、底物水平磷酸化、氧化磷酸化、高能键、高能化合物、P/O比值、解偶联剂、化学渗透学说 二、复习思考题：
1．何谓生物氧化？有哪些特点？
2．生物氧化涉及哪些酶？各有何特点？ 3．呼吸链组成成分有哪些，各有何作用？ 4．细胞色素有哪些种类，各有何作用？ 5．能量是如何生成的，又是如何调节的？
6．细胞质中的NADH是通过哪些途径云送到线粒体的，这些转运途径有什么特点？对最终的能量形成有何影响？
糖代谢
一、名词解释 糖酵解、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、乙醛酸途径、糖原异生作用、三羧酸循环
二、复习思考题
1．糖类有哪些生理作用？
2．什么情况下糖酵解途径会加快？ 3．磷酸戊糖途径的生理作用有哪些？ 4．三羧酸循环有哪些特点和生理意义？
5．糖酵解过程中能量是如何变化的？一分子葡萄糖经酵解途径可产生多少ATP？ 6．糖的有氧氧化经历哪些过程？一分子葡萄糖经彻底氧化可产生多少ATP？ 7．糖的合成有什么特点？
8．糖的异生与分解有哪些联系？
脂代谢
一、名词解释 脂肪动员、脂肪酸的β氧化、酮体、酮血症、脂酰载体蛋白、 二、复习思考题
1．甘油在体内是如何代谢的？
2．脂肪酸的分解代谢要经历哪几个阶段？ 3．脂肪酸的活化过程有何特点？
4．脂肪酸的β氧化有几个步骤？
5．1分子软脂酸彻底氧化可产生多少ATP？ 6．酮体是如何生成的？ 7．体内酮体有哪些去路？
8．脂肪酸的合成代谢有什么特点？从头合成的细胞定位如何？ 9．磷脂代谢有什么特点？
10．胆固醇在体内有哪些去路？
氨基酸和蛋白质代谢
一、名词解释
氮平衡、 必须氨基酸和非必须氨基酸、 蛋白质的互补作用、 氨基酸的代谢库、 转氨基作用、 联合脱氨作用、 鸟氨酸循环、 一碳单位、 甲硫氨酸循环、 巯基酶、 基因、 “模板”、 遗传密码、 密码子、 核糖体、 多聚核糖体、 反密码、 受位、 给位、 复制、 转录、 翻译。 二、复习思考题
1、体内氨基酸脱氨基有哪些方式？各有何特点和生理意义？ 2、氨有哪此来源和去路？
3、说明鸟氨酸循环的主要过程及生理意义？ 4、一碳单位代谢有何重要生理意义？
5、氨基酸脱氨基以后产生α-酮酸有哪些代谢途径？
6、哪些氨基酸与一碳单位的代谢有关？一碳单位通过转移可能合成吧些物质？如何转移？ 7、试述三种RNA在蛋白质生物合成过程中作用机理？
代谢调节
一、名词解释
变构调节 级联系统 诱导酶 激素调节 酶的共价修饰 阻遏剂 变构剂 激活变构剂 抑制变构剂 协同变构调节 共价调节酶 诱导酶 诱导剂 第二信使 二、复习思考题
1、简述共价修饰调节的特点？ 2、简述共价调节的生理意义？ 3、简述共价修饰调节的生理意义？ 4、简述共价修饰调节的生理意义？
5、类固醇激素对代谢的调节机制是什么？ 6、简述整体调节的意义？
7、试述代谢调节的方式及其相互关系？
8、简述肾上激素对代谢调节的机制，在调节过程中，第一信使和第二信使为何种物质？ 9、代谢调节的方式有哪些？其相互关系如何？ 10、酶在细胞内分布的区域化有何意义？
相关推荐：
loading