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BS生物活性具有稳定性
通过实验，提取的BS促进黄化水稻第二叶切段的效果随BS处理浓度的增大而增加，随BS处理时间的延长而增加，如下图，BS处理时间与黄化水稻叶片倾斜角度的关系，说明BS的生理活性很稳定。
油菜素甾醇类与生长素能够相互作用。
近年来研究表明，BR与生长素能协同调节基因的表达，二者在代谢、运输和信息转导等不同层次上存在相互作用，并且这两种信号与其他信号转导途径，如激素信号转导途径和光信号转导途径之间也存在信号对话。
1. 协同调节基因的表达
近年来随着基因芯片技术的应用，推动了BR调节基因表达的研究。Mussig等利用基因芯片技术，比较BR处理和对照植株，以及BR缺失型突变体和野生型植株的基因表达，发现BR对一些生长素反应基因也有调节作用，BR能快速诱导生长素早期基因IAA3和IAA19的表达，并且这种诱导不仅依赖于生长素的水平。ARF1是与生长素反应元件结合的转录因子，ARF1结合蛋白（ARF1 PB）的功能很可能是调节ARF1的活性。在BR处理的拟南芥植株中ARF1 PB表达较少，这表明BR通过调控ARF1 PB基因与生长素协同调节生长素影响基因的表达。而生长素也能增强BR响应基因TCH4的表达。
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2. BR和生长素与其他植物激素的相互作用
除了BR生长素之间存在相互作用外，它们还会共同语其他植物激素相互作用，以调节植物的生长发育。如在拟南芥中，BL能诱导GA20氧化酶基因（GA20ox）的表达，在豌豆中，生长素能抑制该基因（PsGA20oxl）的表达。
3. BR和生长素与光的相互作用
Reed研究发现BR和生长素共同调节AUX/IAA蛋白和GH3蛋白，同时还可能调节植物的光反应。在酵母双交中，光敏色素A（PHYA）能与AUX/IAA蛋白相互作用，如燕麦中的PHYA在体外能磷酸化IAA1、SHY2/IAA3、IAA9、AXR3/IAA17和豌豆中的IAA4等AUX/IAA蛋白。这些实验证据从水分子水平揭示了BR和生长素与光信号之间的相互作用。
二、信号传导
油菜素甾醇的细胞信号通路研究是最近植物学领域最前沿的领域之一。通过十多年的分子遗传学、生物化学、蛋白质组学和结构生物学研究，已经基本建立了完整的油菜素甾醇细胞信号转导途径。在油菜的近亲------模式生物拟南芥中发现了BR不敏感突变体，找到的这些拟南芥突变体不仅包括BR生物合成酶的突变，也有感知和传导BR信号的信号蛋白的突变。
BR的信号转导级联反应途径：
细胞表面受体激酶BRI1感知BR
BRI1激酶通过与共受体BAK1的配体诱导契合和相互磷酸化
BKI1的解离而被激活 BRI1继而磷酸化BSK1，接着激活BSU1
BIN2由于BSU1催化其Tyr的去磷酸化而被抑制
引起去磷酸化BZR的核内累积和BR应答基因的表达
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BRI1在细胞表面感知BR
BR不敏感突变体bri1 (brassinosteroid insenstitive 1)是用外源BR处理后仍保持矮小的不敏感状态而鉴定出来的。bri1的其他等位突变体促使了BRI1基因（编码LRR-RTK蛋白）的克隆。BRI1的胞外域包含了24个富亮氨酸重复序列（LRR）和一个位于第20和21个LRR之间的“岛”区域（ID）；胞内结构域包括一个Ser/Thr激酶结构域、一个近膜区（JM）和一个C末端序列。
几组实验证明BRI1的功能是作为BR的受体。这些实验包括：嵌合受体BRI1-XA2能在BR诱导下引发防御反应、拟南芥内源的或者大肠杆菌表达纯化的BRI1能与氚标记BL（3H-BL）免疫共沉淀结合、BR能诱导BRI1的自磷酸化。更深入的研究显示，含94个氨基酸残基的ID-LRR21结构域（包括岛区域ID和紧挨着ID的LRR21）是BR结合的充分条件。这些研究就证明BRI1是BR受体，并给出了一种新的甾体结合基序。BR结合到BRI1的胞外域后，激活胞内激酶，进而将信号传递到胞内其它蛋白分子。
28个bri1位点突变的大部分都位于ID-LRR21或胞内激酶结构域，这与BRI1的BR结合和激酶活性的基本功能相吻合。
结构域-结构分析也揭示了JM和CT结构域的重要作用。去掉JM结构域能消除BRI1的信号功能，这暗示JM在BRI1的功能发挥中起着正调控作用。相反，去掉BRI1碳末端49个氨基酸残基后，在体外实验中激酶活性更高，转基因到bri1突变体植物后挽救bri1表型更强，这暗示CT起着自抑制的作用。CT区包含很多磷酸化位点，将这些Ser/Thr位点突变为模拟磷酸化的酸性氨基酸后的效应与去掉这个区域的效应相似，暗示CT区域的磷酸化能帮助激活激酶。这可能是通过C末端尾巴通过构象改变而释放自抑制功能而发生的。
BR增加BRI1与其共受体BAK1异源寡聚化，诱导受体激酶二聚体化
和寡聚体化
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动物中的许多研究显示，受体激酶的激活通常需要配体诱导的同源或异源二聚体化，或着异源寡聚体化。
BRI1的同源二聚体化最早是通过对豌豆原生质体的质膜进行荧光能量转移共振实验（FRET） 而检测到的。在此之后，单分子检测技术证明质膜中大约20%的BRI1分子是以同源二聚体形式存在的，并没有更加高级的寡聚体化。 拟南芥转基因植株中BRI1-GFP和BRI1-FLAG融合蛋白的免疫共沉淀实验也检测到了BRI1的同源二聚体化。尽管在原生质体中，BR对BRI1的同源二聚体化几乎没有作用，但BR处理拟南芥植物后，BRI1-GFP和BRI1-FLAG的免疫共沉淀增加了，这就暗示BR能促进或者是稳定BRI1的同源二聚体化。目前尚不清楚BR是像生长素诱导TIR1-IAA的二聚体化一样，作为分子胶水来帮助稳定BRI1同源二聚体；还是BR结合后引起构象变化成为更加偏爱同源二聚体的形式。据估算，每一分子BL能结合一个分子的BRI1-GFP，这就支持了第二种可能性。目前也不是很清楚BRI1激酶活性对BR诱导的BRI1同源二聚体化是否是必要的。不管怎样，BR诱导的BRI1同源二聚体化并不足以完全激活BRI1激酶，还需要共受体激酶BAK1的结合。
BAK1是由两个独立的研究小组分别采用酵母双杂交的方法筛选BRI1互作蛋白和激活标签筛选bri1-5抑制蛋白的方法鉴定到的。BAK1也叫SERK3，是SERK家族（SERK1-SERK5）五个成员中的一个。它也是LRR-RTKs，包含有一个具有5个富亮氨酸重复的小胞外域（图１）。过表达BAK1能抑制bri1弱突变体的表型。bak1功能缺失突变体表型与bri1弱突变体类似，并且过表达激酶功能缺失的bak1突变体具有强烈的矮化表型，与bri1强突变体类似，推测这是由于显性抑制效应的结果。最近的BAK1/SERK3及其同源蛋白（SERK1和SERK4）的功能缺失遗传学研究阐明了他们在BR信号中的重要作用，与在其他通路中一样。
在体外实验和酵母实验中，BRI1和BAK1的激酶结构域能相互作用并转磷酸化，并且他们的体内相互作用已经通过转基因拟南芥的免疫共沉淀实验和原生质体的荧光能量转移共振实验证实。BRI1和BAK1在体外实验中，都有本底激酶活性，相互由对方作用后迅速增加。在酵母中，只有野生型BRI1和BAK1共表达的时候才能检测到激酶活性，突变或者缺失BRI1或BAK1都不能检测到。这些结果暗示，BRI1和BAK1受体激酶活性的完全激活需要相互之间的转磷酸化。
在拟南芥中，BR处理能促进BRI1和BAK1的相互作用并增加它们的磷酸化水平。BR诱导的BRI1-BAK1结合似乎是由它们的激酶结构域介导，而不是胞外域的共同结合。首先，BR结合BRI1并不依赖于BAK1，BAK1也不参与BR与BRI1的结合，在bak1无义突变体和BAK1过表达的植株中，BL结合BRI1的活性都没有发生变化。其次，BRI1与BAK1的相互作用依赖于它们的激酶活性。将BAK1的激酶结构域突变后，体外相互作用减弱；BRI1的激酶结构域突变为没有激酶活性形式后，它们的相互作用几乎完全消失。一个BRI1激酶活性丧失的突变体不能表现出BR诱导的与BAK1的结合，这暗示对于BR诱导的BRI1与BAK1的结合，完整的胞外域并不是充分条件，而BRI1激酶活性却是必要条件。然而，酵母中BAK1胞外域亮氨酸拉链中的L46E突变似乎丢失了BAK1与BRI1的结合。虽然这个结果可能支持了胞外域在BRI1-BAK1结合中的作用，但缺乏与BRI1的相互作用也可能是由于突变BAK1蛋白的定位错误（如滞留在内质网中）或在细胞中的不稳定性。另一方面，一个BAK1激酶活性丧
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