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失的突变体在BR处理后仍能与野生型BRI1结合，这暗示BR首先激活BRI1激酶，BAK1与BRI1的结合是第一步BRI1激酶激活的结果。BRI1激酶活性的对于与BAK1相互作用和BAK1的激活的必要性也与一个观察到的现象一致，即BAK1过表达只能抑制bri1弱突变的表型，而不能抑制bri1-5 det2双突变和bri1无义突变的表型。以上这些结果显示，BAK1参与BRI1的激活，不参与将BR信号传递到下游物质。
受体激酶的团体行动和多重任务处理
BRI1是高等植物中主要的BR受体。番茄、水稻和豌豆中BRI1的直向同源物突变能引起BR不敏感的表型。然而，BRI1并不是唯一的BR受体。拟南芥中有3个很接近于BRI1的同源蛋白，其中至少2个——BRL1和BRL3——能高亲和地结合BR。并且，以BRI1启动子表达这两个蛋白后，能挽救bri1突变体的表型。这些BRI1同源蛋白似乎能介导维管组织中细胞类型特异的BR反应。这种BRI1同源蛋白的功能特化在进化中显然是在单子叶植物和双子叶植物分化之前形成的，因为水稻的OsBRL1和OsBRL3也能介导组织特异的和细胞类型特异的BR反应。
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BAK1也属于RLKs家族中的SERK亚家族（SERK1-SERK5）。除了BAK1（SERK3），2个SERK家族的其他成员——SERK1和BKK1（BAK1-like 1，SERK4）——似乎在BR信号中起着和BAK1冗余的作用。和BAK1一样，过表达SERK1或BKK1都能部分抑制bri1-5的表型；体内实验中，它们也能与BRI1相互作用。虽然bak1功能确实单突变只有比较弱的矮化表型，但bak1 serk1-1双突变的BR不敏感的矮化表型显著增强，bak1-4 bkk1-1双突变和bak1单突变相比，只有去黄化轻微增强的表型。
遗传学研究也发现了BAK1和SERK家族其他成员在多个信号通路中的作用。BAK1和BKK1/SERK4参与控制光依赖性细胞死亡过程。bak1 bkk1双突变体表现出光下的幼苗致死表型，但在暗处却没有。在bak1 bkk1双突变中能观察到细胞死亡表型的多个方面，包括防御相关基因的上调和胼胝质、H2O2的积累，但在每个基因的单突变和bri1无义突变体重却没有这种现象。这就暗示BAK1和BKK1在抑制不依赖于BR信号的细胞死亡通路中起着冗余的作用。BAK1在病原菌感染后的植物发病过程中起着非常重要的作用。bak1突变体对腐殖营养病原菌感染表现出更强的易感性。用BR处理后，只能抑制bak1的生长缺陷表现，而不能抑制他的疾病易感表型，这就支持了BAK1在防御中不依赖于BR的假设。另外，bak1突变体对病原菌相关分子模式（PAMPs）如鞭毛蛋白、EF-Tu、INF1和CSP22表现出敏感性降低。更加深入的研究显示，用鞭毛蛋白处理后，BAK1能与鞭毛蛋白受体FLS2（也是一种LRR-RTK）相互作用。这些结果显示BAK1在鞭毛蛋白信号途径中能作为FLS2的共受体。Shan及其同事报道了细菌性病原菌的毒性因子能与targetBAK1以战胜寄主防御系统，同时抑制BR信号通路。过表达细菌效应蛋白AvrPto的转基因植物具有与bri1弱突变体相似的矮小表型，AvrPto和AvrPtoB也能与BAK1相互作用，导致FLS2-BAK1结合的瓦解。SERK1和SERK2在雄性孢子发生中起着冗余作用。serk1 serk2双突变因为花粉绒毡层发育缺陷而雄性不育。
综合起来，SERK家族的四个成员似乎在4个不同的途径中起着相互重叠的作用：BAK1、SERK1和BKK1/SERK4在BR信号通路中起作用；BAK1和BKK1/SERK4在细胞死亡控制中起作用；BAK1在鞭毛蛋白信号途径和自然免疫中起作用；SERK1和SERK2在雄性孢子发生中起作用。一个基因家族的成员可能是通过基因duplication产生的，这样最早得到的基因拷贝功能上就是完全冗余的。SERK家族不同成员是如何获得并保持自身特定的功能的在进化上是一个有趣的问题。功能上的特异性或许是由启动子和编码序列的改变而产生的，结果就导致了多种多样的组织特异性基因表达和蛋白活性。用SERK1或SERK2的启动子驱动SERK3的表达并不能拯救serk1 serk2双突变体的雄性不育表型，这说明SERK蛋白功能是特异的。相反，BRI1同源蛋白的功能特异性是通过启动子改变和基因表达模式改变而获得的，因为用BRI1启动子驱动表达BRL1也能拯救bri1的表型。
番茄BRI1的双重功能是值得注意的，即还能与系统素结合，然而，这项发现之后受到争议。近期的研究发现得出结论：番茄BRI1对于BR信号是必需的，但对于系统素的信号不是必需的。与此类似，孕酮被发现能与一些动物细胞中的催产素的G蛋白偶联受体结合，但这些结果也是随后颇受争议。
通过自磷酸化和转磷酸化调控 为了了解BRI1和BAK1的信号机制，最新的几项的研究主要通过质谱（MS）鉴定出了它们激酶结构域的磷酸化位点（图1）。体外的磷酸化位点鉴定是通过
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分析大肠杆菌表达并纯化的重组胞内结构域实现的，而体内磷酸化位点鉴定是通过分析免疫共沉淀的转基因拟南芥的表位标记BRI1或BAK1而实现的。这些研究明确鉴定出了11个BRI1中的磷酸化位点（6个是体内磷酸化位点，5个只在体外磷酸化）。质谱数据也说明存在不属于特定氨基酸残基的其他磷酸化位点，包括存在于第VII和第VIII结构域之间激发环上的至少3个位点。此外，磷酸肽作图（phosphopeptide mapping）之后进行的定点突变证明其他位点存在磷酸化（S1162）。尽管最初的质谱数据只鉴定出了Ser/Thr残基的磷酸化，最近的一项采用磷酸肽特异性抗体和质谱分析的研究为BRI1的Tyr残基在体内和体外都能磷酸化给出了令人信服的证据，这暗示BRI1是一个双重特异性激酶。
许多鉴定出的或推测出的BRI1磷酸化位点的功能已经通过定点突变后的体外激酶实验和bri1表型挽救实验得到了研究。这些研究证明BRI1激发环的磷酸化对于激酶活性具有及其重要的作用。体外实验中，S1044/T1045、T1049、Y1052、Y1057突变的BRI1几乎完全丧失激酶活性，并且不能挽救bri1-5的表型。两个激发环外的Tyr位点突变（Y956和Y1072）也失去了激酶活性，尽管在体内还没有检测到Y1072的磷酸化。
BRI1的JM区和C末端结构域磷酸化的重要作用也被证明了。去除JM区后，BRI1不能发挥信号作用和拯救bri1-5突变体表型，并且没有影响BRI1在质膜上的定位。通过质谱分析，鉴定出了JM区的7个磷酸化位点，它们在体内和体外实验中能自我磷酸化。其中，四个磷酸化位点的模拟磷酸化替代（S838D、T842D、T846D和S858D）在没有BAK1的情况下增强了BRI1自身的磷酸化，说明JM区的磷酸化激活了BRI1。然而，JM区调制BRI1活性的激活机制目前仍不清楚。
与JM相反，在体外实验和体内实验中，去除CT区域的BRI1能增加BRI1的激酶活性，且比野生型BRI1更加有效促进地bri1-5和det2突变体的下胚轴生长。CT尾巴的多个Ser/Thr位点都是磷酸化的，其中8个可能的位点中的4个（S-1162、S-1166、S-1168和T-1180）已经被实验证实。将CT的多个Ser/Thr残基替换成Asp后能显著增加BRI1不依赖于BAK1的激酶活性。此外，将CT尾巴包含模拟磷酸化突变位点的BRI1突变体能更加有效抑制det2的矮化表型缺陷。这些研究结果说明，BRI1的CT尾巴是其激酶结构域的自抑制区，磷酸化可以减轻抑制效应。BRI1的JM区和CT尾巴的功能说明，胞内域的非催化部分在特异性调节激酶的活性中起着重要作用。哺乳动物受体激酶胞内非激酶结构域不仅在自调节中起重要作用，也为底物创造结合位点，而这些作用是依赖于磷酸化状况的。同样，BRI1的JM区和CT尾巴也可能参与调节激酶活性，并能为BRI1下游底物创造结合位点。
目前已经鉴定出了BAK1胞内域的9个磷酸化位点，其中5个（S290,T312,T446,T449, T455）在体内磷酸化，4个在体外（S286,T450,S604,S612）。和BRI1不同的是，BAK1的磷酸化主要发生在激发环（T446,T449,T450,T455）上，不过最近在体外也鉴定到了CT尾巴上的2个磷酸化位点（S604，S612）。BAK1激发环上对应于BRI1 T1049的T455残基的磷酸化在其功能发挥中是必需的，因为将T455突变为A以后，激酶活性丧失。尽管激发环上其他磷酸化位点的单突变对BAK1的活性没什么影响，但将所有3个Thr突变为Ala
（T446A/T449A/T450A）后激酶活性也会丧失，预示激发环的磷酸化对BAK1的激酶活性至关重要。
虽然分析体外自磷酸化位点和体内磷酸化位点已经阐明了其磷酸化状态能
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影响激酶活性和信号功能的重要氨基酸残基，但BR调控这些位点磷酸化过程的机制仍然不清楚。最近，有人提出BR诱导的BRI1和BAK1的结合是BRI1激酶第一步激活的结果，接下来BRI1和BAK1相互转磷酸化，进而激活这两个受体激酶。
BR诱导的BRI1和BAK1的结合依赖于BRI1的激酶活性而非BAK1，因为BR能增加野生型BRI1和激酶活性丧失BAK1的互作，但不能增加突变体BRI1和野生型BAK1的互作。尽管突变体BRI1仍然能与BAK1有基底水平的互作，但其不能由BR处理而增加。此外，BRI1过表达能增强BR诱导的BAK1磷酸化，但在bri1无义突变体中没有此效应。相反，在bak1 bkk1（serk3 serk4）双突变背景下，BR处理仍能诱导BRI1磷酸化，虽然和在野生型背景和BAK1过表达背景下的相比，其磷酸化水平要低一些。体外实验中，BAK1对BRI1的预磷酸化增加了BRI1对底物特异的磷酸化水平，暗示BRI1具有能被BAK1转磷酸化显著增强的基底水平磷酸化。此外，过表达BRI1能拯救bak1 bkk1双突变体的下胚轴伸长表型，而过表达BAK1却不能抑制bri1无义突变体的表型缺陷。然而，在bak1 bkk1双突变体内SERK1可能仍有功能，因为它也能与BRI1结合并对BR信号起作用。这样，为了了解BAK1及相关蛋白是否在BR诱导的BRI1激活中起着必要性的作用还是支持性作用，还需要研究bak1 bkk1 serk1无义三突变体。
BRI1和BAK1的相互激活由转磷酸化介导。通过以一个激酶失活蛋白作为另一个野生型蛋白的底物的体外激酶实验，已经鉴定出了转磷酸化的位点。质谱（MS）数据显示BRI1主要磷酸化BAK1的激酶结构域。有6个BAK1残基能被BRI1磷酸化（S290，T312，T446，T449，T450，T455），其中的4个Thr残基（T446，T449，T450，T455）位于激发环，对于BAK1的激酶活性和信号功能是必需的。将T455突变为Ala，或者将T446、T449、T450全部突变为Ala后，BAK1的活性均会丧失。所以，BAK1磷酸化这些残基后，可能就激活了BAK1。
与BRI1磷酸化BAK1的激发环不同，BAK1主要磷酸化BRI1的JM区和CT尾巴。已经鉴定出BAK1转磷酸化BRI1的位点是JM区的3个残基（S838,T846,S858）和CT尾巴的2个残基（S1166,T1180）。此外，JM和CT的模拟磷酸化突变体的BRI1激酶活性增强；且JM区Ser/Thr替换为Ala后的bri1突变体在抑制bri1-5的短下胚轴表型缺陷上，比野生型BRI1更弱。这些结果就支持BAK1通过磷酸化JM和CT结构域来激活BRI1的假说综合起来，这些结果也就支持了一个BR激活BRI1-BAK1受体激酶的顺序磷酸化模型：BR结合诱导BRI1激酶的基底水平激活，然后BRI1与BAK1结合并磷酸化BAK1的激发环从而激活BAK1；激活的BAK1磷酸化BRI1的JM和CT而完全激活BRI1的激酶活性，通过增强BRI1磷酸化下游底物的能力实现其信号功能。
虽然磷酸化大多数位点都能激活激酶活性，但突变研究也找到了一些磷酸化能抑制激酶活性的位点。BRI1的T872A突变能增强激酶活性十几倍：其Vmax增加且Km减小。这说明T872的磷酸化具有负调控激酶活性的作用，不过也有可能是因为将这个Thr替换为Ala后，蛋白构象改变成了更有活性的状态。另外，BAK1的S286D突变在体外和体内实验中能使BAK1失活，但S286A却没有什么作用。在体外检测到S286是作为BAK1的自磷酸化位点。目前仍不清楚的是，BAK1的S286在体内的自磷酸化是一种脱敏机制，还是一种其他激酶调控BAK1活性的机制。
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