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生物化学 占执业2.7%，16分
第一节 蛋白质的结构与功能
1、 蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；
唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸； 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸 2、氨基酸的分类（第一卷P2页）
（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）
（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）
（3）酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”（天冬氨酸、谷氨酸）
（4）碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”（组氨酸、赖氨酸、精氨酸） 3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级”。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。 （2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。 6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。 （1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。 （2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。 （3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。 第二节 核酸的结构和功能 一、核酸的基本组成单位
1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸（核苷酸是核酸的基本单位） 2、碱基分：ATGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶） DNA碱基：ATGC RNA碱基：AUGC
2、 核酸中含量相对恒定的是：P。
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二、DNA的结构与功能
1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。
2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋，两条链平行、反向，一圈含10个碱基对。 （3）三级结构：超螺旋
3、DNA变性：DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。
4、增色效应：指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。分子在波长260nm的光吸收最强，蛋白质为280nm。
三、RNA结构与功能 1、mRNA
（1）作用：信使、模板、密码 （2）多为线状单链，局部形成双链。
（3）5’-端有帽子结构（“鸟无帽子”）：医学.教育网微信号：med66_cdel帽子结构中多为mG（7-甲基鸟苷）；3’-端为多聚苷酸（polyA）尾巴，polyA增加mRNA的稳定性（“3个尾巴多稳定”） 2、tRNA
（1）作用：转运，分子量最小。
（2）tRNA的3’-端为CCA-OH：搬运的部位。 （3）tRNA的二级结构：三叶草；三级结构：倒L型。 3、rRNA
（1）作用：合成蛋白质。
（2）rRNA是最多的一类RNA，也是3类RNA中分子量最大的；rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。 第三节 酶 一、酶的催化作用
1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶。
2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基；辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶 酶蛋白：决定酶反应特异性
辅酶：结合不牢固
辅助因子 辅基：结合牢固，由多种金属离子
3、酶的活性中心：yi学教育网号：m e d 6 6 _ c d e l酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
4、酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类（第一节P26，表1-03）
口诀：1脚踢，2皇父，单波段，酶1P NAD，酶2P 多个P，辅酶A、泛酸来， VB6醛来到。 三、酶促反应动力学
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1、米氏方程 V= Vmax[S] Km+[S]
Km为反应速度一半时的[S]，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8 温 度：37—40℃ 合适的底物 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：见书30页
2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 （1）盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原
（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 （3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 （4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的
3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH分5种。 第四节 糖代谢 一、糖酵解
1、三个阶段：葡萄糖——3磷酸甘油醛，消耗ATP； 3磷酸甘油醛——丙酮酸，生成ATP； 丙酮酸——乳酸
（脱氢过程由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化；葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶催化，不可逆；6-磷酸果糖转变成1，6双磷酸果糖，由6-磷酸果糖激酶催化，不可逆；1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸，生成1分子ATP；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，由丙酮酸激酶催化，有ATP生成，不可逆；2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强的变构激活剂。）
2、糖酵解的3个关键酶（限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。 二、糖有氧氧化 1、三羧酸循环
（1）生理意义：产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。 （2）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶（两柠檬一个酮）
（3）6个关键物质：“一琥柠住草苹”（乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸） （4）发生部位：线粒体，为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化：“两酸变一酸”，医.学教|育|网QQ：820833742最终产物为琥珀酸。 3、生成物质：
（1）1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP； （2）1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP；
（3）三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH； （4）除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余都是NAD。 三、糖原的合成与分解
1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。
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2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。 四、糖异生
1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油（“丙乳氨甘”） 2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶。 3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。 五、磷酸戊糖途径
1、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
2、产物：核糖、NADPH，NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。 六、血糖及调节
1、正常值：3.89-6.11mmol/L。 2、血糖去路：第一卷P44 第五节 生物氧化
1、生物氧化是指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。 2、人体活动的主要功能物质是：ATP
3、氧化磷酸化包括：物质氧化递氢的过程和ADP磷酸化，生成ATP相耦联的过程。 4、氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成，有2条呼吸链： （1）NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 （2）琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
注：1.NAD与FAD水火不容；2.CoQ的作用：递氢；3.细胞色素（Cyt）有3种：b、c、aa3； 5、ATP合成酶由F1和F0组成：F1——合成；F0——通道。 6、氰化物中毒：抑制了细胞色素aa3。
7、氧化磷酸化的解耦联剂：2,4—二硝基酚（DNP） 第六节 脂类代谢
1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸（麻油花生油）
2、胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化），类固醇激素（糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素）
3、肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，但肝不贮存甘油三酯。 4、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。 5、脂肪酸的合成部位：肝细胞质
脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要通过柠檬酸—丙酮酸循环完成。 6、脂肪分解重的关键酶：甘油三酯脂肪酶。胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。 7、脂肪酸合成的载体：CoA；脂肪酸分解的载体：肉毒碱。
8、脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。
脂肪酸β氧化的过程：脱氢—加水—再脱氢—硫解，反应是可逆的。 9、酮体由乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮组成，以乙酰辅酶A为原料。
10、甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸组成，组成卵磷脂的的有胆碱，脑磷脂的有乙醇胺。 11、胆固醇代谢：原料是乙酰辅酶A，限速酶：HMG-CoA还原酶 第七节 氨基酸的代谢
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