贵大2013生物化学复习资料

贵大生物化学复习资料

1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点 2、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？ 3、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？

5、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。 6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？ 7、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？ 8、tRNA分子结构有哪些特征？

9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？ 10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？ 11、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？ 12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？ 13、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？ 14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？

15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 16、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？

17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。 18、试述维生素 A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。

19、写出糖酵解的化学历程，原核细胞中一分子葡萄糖经过糖酵解能净生成几分子ATP（32分子）。 20、何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子ATP（32或30分子的）

21、为什么说三羧酸循环是几大物质代谢的枢纽？糖代谢与脂代谢、蛋白质代谢有何联系？ 22、磷酸戊糖途径有何特点？

23、试述脂肪酸的β-氧化过程。计算一分子软脂酸经过β-氧化作用彻底分解为CO2和H2O 时，能产生多少分子ATP（96分子的ATP）。 24、试述饱和脂肪酸从头合成途径。

25、不饱和脂肪酸与饱和脂肪酸的氧化有何异同？ 26、简述磷脂的代谢特点。 27、简述乙醛酸循环的特点。

28、氨基酸降解主要有哪几种方式？有何特点？ 29、氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸各有哪些去路？

30、二十种氨基酸在合成时，可分为哪几种类型，其碳骨架分别来源与那些代谢途径？ 31、叙述嘌呤环和嘧啶环合成时其各个原子的来源及合成过程的特点？ 32、比较胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的分解有何不同？ 33、叙述嘌呤分解的过程，不同嘌呤分解的产物有何不同？ 34、构成电子传递链的电子传递体有几种？各有什么特点？

35、原核生物内一分子葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O时，能产生多少分子ATP？（30或32和ATP) 36、写出NADH和FADH2两条传递链的排列 顺序及产生ATP的部位、抑制剂及作用部位。 37、DNA的复制和RDA的转录各有何特点？ 38、叙述原核细胞DNA的复制过程。

39、参与DNA复制的组分有哪些？主要有哪些修复方式？ 40、试述原核细胞RNA的生物合成过程。 41、参与RNA复制体系的组分有哪些？ 42、RNA转录有何特点？需要哪些组分参与？

43、mRNA转录后加工有哪些方式？

44、原核生物蛋白质生物合成过程分为哪些阶段？叙述其主要内容。 45、参与RNA蛋白质生物合成的RNA有哪几种？各有何作用？ 46、多肽链的折叠与加工主要有哪些方式？

47、真核生物蛋白质生物合成与原核生物有哪些不同？ 48、简述大肠杆菌乳糖操纵子对基因表达的作用。 49、名称解释

50 TCA（柠檬酸）循环的过程（哪一步产生ATP）净生成多少ATP，以及总的循坏的过程，要求写出分子式以及催化的酶（重点）每年都要考（希望重视）。 51 α氧化的过程（要求写出分子式）

1、根据氨基酸的PK值计算Ala、Glu、Arg的等电点 Ala中性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’2 )/2=6.00 Glu酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2=3.22 Arg碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2=10.76

4、鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？

①.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)②氰酸盐法③二甲基氨基萘磺酰氯法

5、何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？

蛋白质的二级(Secondary)结构是指蛋白质分子中局部肽链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 α-β-β-转角、无规则卷曲等几种类型 α-螺旋①多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成固定的右手螺旋。主链呈螺旋上升，每个3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，每个氨基酸残基向上平移0.15nm。②相邻两螺旋之间借肽键中C=O和NH形成许多内氢键。③肽键中氨基酸侧链Rα-螺旋的形成。 β-折叠①多肽链充分伸展，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面成110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下放。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽键间的C=O与HN形成

β-转角①第一个氨

基酸残基的C=O与第四个残基的NH形成氢键。无规则卷曲①肽键中肽链平面不规则排列。 6、蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。

6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？（重点 2014年考过） ①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。 ②嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；

③内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36°。

④双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。

⑤两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱

基在内（A＝T，G≡C）

氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键 碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）

离子键等: 则DNA变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂）

8、何为DNA的一级结构、二级结构、二级结构？

一级结构：序脱氧核糖核酸的排列顺序。 二级结构：就是DNA的双螺旋模型。

三级结构：DNA双螺旋的进一步扭曲构成构想（负超螺旋）。

9、tRNA分子结构有哪些特征？ ①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。

9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？ 原核生物mRNA的特点：①半衰期短②多以多顺反子的形式存在③无帽子结构④原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子

真核生物mRNA的特点为：①真核细胞mRNA的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内②以单顺反子形式存在 ③有帽子结构④几乎永远以AUG作为起始密码子

10、什么是米氏方程？米氏常数Km值有何意义？

根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。

不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。

Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。

Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。

12、酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么？

①趋近效应（approximation）和定向效应（oientation）：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。

②张力作用（distortionorstrain）：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。

③酸碱催化作用（acid-basecatalysis）：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

④共价催化作用（covalentcatalysis）：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。

12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？

酶活力

酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。

酶的比活力 酶的比活力:（specific activity）也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。 比活性=酶活力单位数/ 毫克蛋白（氮） 酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数

14、何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？

是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。

酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。可逆性抑制又包括① 竞争性抑制② 反竞争性抑制③ 非竞争性抑制 ① 竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。

② 反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。

③ 非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。

14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？

有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。

15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？ 同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。

在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。

在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。

17、酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？ 酶与一般催化剂相比有以下特点: