2018生物化学习题集 (2)

17.肽键、二硫键，次级键；

18.氢键、疏水作用、范德华力、离子键或盐键；

19.α-螺旋、β-折叠或β-片层、β-转角、γ-转角、无规卷曲； 20.平行式、反平行式；

21.αα、ββ、βαβ或βxβ； 22.氨基酸或氨基酸残基； 23.球状蛋白、纤维状蛋白； 24，

3.22；

25.小。

三、简答题

1、 ①主链绕一条固定轴形成右手螺旋；②每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm；③相邻螺旋间每个氨基酸残基中的-NH和前面第4个残基中的C＝O形成氢键；④侧链R基团辐射状分布在螺旋外侧；⑤遇到Pro，α-螺旋自动中断。 2、 酸性或碱性氨基酸集中处，因同种电荷氨基酸的两性性质及等电点相斥，不利于α-螺旋形成； 侧链R基较大的氨基酸集中的区域不利于α-螺旋形成如Phe、Trp、Ile； Gly的R基团为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定；Pro的α-C位于五元环上，不易扭转，且为亚氨基酸，不易形成氢键，故不能形成α-螺旋。 3、 主链借助氢键以平行或反平行的方式排列；构象呈锯齿状（或扇面状）结构；氢键与中心轴接近垂直；R基团交替位于片层上、下方，侧链向外形成疏水环境。 4、 高浓度中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂、加热。

5、 加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈振荡、搅拌或高压等（任5项）。 6、 强酸、强碱、脲、胍、重金属盐、生物碱、有机溶剂等（任5项）。 7、 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。

8、 核蛋白或（脱氧核糖核蛋白/核糖体核蛋白）、糖蛋白或（糖蛋白/黏蛋白）、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。

9、 可以根据蛋白质的溶解度差异、电荷差异、分子大小差异和与配体的特异性差异进行分离。

10.一级结构与功能的关系：同种功能的蛋白质具有相似的一级结构，一级结构的改变会引起功能的变化；高级结构与功能的关系：相同功能的蛋白质高级结构也很相似，高级结构决定生物学功能，功能与结构之间相适应。

酶

一、

名词解释

1、酶 2、活性中心 3、诱导楔合学说 4、酶活力

5、比活力 6、转换数 7、别构酶 8、同工酶

9、诱导酶 10、Km 11、天然底物 12、Q10

13、可逆抑制作用 14、不可逆抑制作用

二、填空题

1、全酶由 和 组成，其中 决定酶的专一性。 2、辅基与酶蛋白共价结合，不可以通过透析去除。 3、酶按其结构特点不同可以分为 、 和 。 4、酶按其专一性不同可分为 、 和 。

5、国际系统命名法将酶分为6大类，分别是 、 、 、 、 和 。

6、酶原激活过程可以看成是酶 形成或暴露的过程。 7、活性中心必需基团包括 和 。

8、影响酶促反应速度的主要因素有 、 、 、 、 和 。 9、酶的可逆抑制作用可分为 、 和 。

10、磺胺药物的结构与 相似，它可以竞争性抑制细菌体内 的活性。 11、有机磷农药是生物体内 的抑制剂。

12、抑制剂对酶的作用有一定选择性，蛋白质变性剂对酶的作用 选择性。

13、酶促反应速度达到最大反应速度80%时的Km等于 。 14、动物体内LDH1最为丰富的组织是 。 15、动物体内LDH5最为丰富的组织是 。

16、别构酶的动力学曲线不符合米氏方程，为 或 。

17、当Km值近似 ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的 。 18、最适温度 酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以 。

三、简答题

1、 简述酶的催化特性。 2、 简述酶高效催化的一般原理。 3、 简述Km的意义。 4、 简述Vmax的意义。 5、 简述竟争性抑制的特点。 6、 简述非竟争性抑制的特点。 7、 简述反竟争性抑制的特点。

【参考答案】 一、名词解释

1、 酶：指由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的特殊生物大分子，包括蛋白质和核酸。

2、 活性中心：指酶分子中直接参与底物结合及催化作用的氨基酸残基的侧链基团按一定空间结构所组成的区域。

3、 诱导楔合学说：该学说认为酶和底物结合之前，酶活性中心的结构与底物的结构并不一定完全吻合，但当二者相互作用时，因酶活性中心具有柔性，底物与酶相互诱导发生构象变化，从而能楔合形成中间过渡态。

4、 酶活力：又称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。在一定条件下，可用其催化的某一化学反应的反应速度来表示。

5、 比活力：指每毫克酶蛋白中所含的活力单位数，代表酶制度剂的纯度。 6、 转换数：指酶被底物完全饱和时，每单位时间内、每个酶分子所能转化底物的分子数，用于描述酶的催化效率。

7、 别构酶：酶分子非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后引发酶构象改变，进而引起酶活性改变，具有这种变构调节作用的酶称为别构酶或变构酶。 8、 同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。

9、 诱导酶：在诱导物的剌激下，能大量产生的酶。 10.Km：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。

11.天然底物：当一种酶有多种底物时，酶对每种底物均各有一个特定的Km值，Km最小的底物称为该酶的天然底物。

12.Q10：即温度系数，指T每增加10℃，υ增加的倍数。

13.可逆抑制作用：抑制剂（I）与酶非共价结合，一般用透析或超滤的方法可以除去抑制剂使酶恢复活力，这称为可逆抑制作用。

14.不可逆抑制作用：抑制剂（I）与酶共价结合使酶丧失活性，不能用透析或超滤的方法除去抑制剂而恢复酶活力，这称为不可逆抑制作用。

二、填空题

1、 酶蛋白、辅因子，酶蛋白； 2、 共价；

3、 单体酶、寡聚酶、多酶复合体；

4、 绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性；

5、 氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合（或裂解）酶类、异构酶类、合成（或连接）酶类； 6、 活性中心；

7、 结合基团、催化基团；

8、 底物浓度或[S]、酶浓度或[E]、温度或T、pH、激活剂、抑制剂； 9、 竟争性抑制、非竟争性抑制、反竟争性抑制； 10对氨基苯甲酸，二氢叶酸合成酶； 11.胆碱酯酶或羟基酶； 12无； 13.1/4[S]； 14.心肌； 15.肝脏；

16.S型、表观双曲线；

17.等于或近似于，亲和力； 18.不是，降低或下调。

三、简答题

1、 高效性、专一性、可调控、易失活、与辅因子有关。

2、 邻近与定向效应、张力与变形、酸碱催化、共价催化及微环境的影响 3、 Km反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位为mmol/L；当中间产物ES解离成E和S的速度>>分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数KS。此时Km值可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、pH和离子强度等有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值大致在10－6～10－

2

mmol/L之间。

4、 Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数=[E]/ Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换变成产物的分子数。大多数酶的转换数在1－104/秒之间。 5、 I与S结构相似，竞争E的结合部位，但对催化部位无影响；提高底物浓度可解除抑制作用；Km值增大，Vmax不变。

6、 I与E的非活性中心必需基团结合，改变E构象，E催化能力下降，但不影响底物结合；ESI不能生成P，抑制程度取决于［I］；Km值不变，Vmax变小。 7、 I不与游离E结合，而只能与ES结合；Km值变小，Vmax变小。

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