生物化学重点内容（一）

生物化学重点内容

生物化学重点内容

第一章 概述

一、生物化学的发展史：

1．叙述（静态）生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，该阶分析和研究组成生物体的各种化学成分，以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一阶段段的主要工作是研究生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：是现代生物化学阶段，这一阶段的主要研究任务是探讨各种生物大分子的结构和功能之间的关系。 二、生物化学研究的主要方面：

1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢等几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

三、生物化学的研究：分离和分析（定性和定量）

四：复习及答题原则：宏观把握；前后联系；从研究和应用着眼；兼顾所报专业。

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生物化学重点内容 第二章 蛋白质化学

一、氨基酸：

1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

记忆歌诀

1.人体八种必须氨基酸

“假设来借一两本淡色书”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。

2.生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：

>生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、 赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。

3.酸性氨基酸：

天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）

4.碱性氨基酸： 赖精组

5. 色老笨---芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>;酪>;苯丙。

6.一碳单位的来源

“肝胆阻塞死” （甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。

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生物化学重点内容 是Val,因其疏水性最强！ 二、 肽键与肽链：

肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经缩水而形成的特殊酰胺键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而产生的不完整结构，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面（肽单位）：

肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；使得组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，构成刚性平面结构，称为肽键平面（肽单位）。

例题1: 根据下面给出的数据，判断二肽Glu-Ala和二肽Ala-Lys能否用等电聚焦电泳方法分离。

氨基酸 Ala Glu Lys PK’（α-COOH） PK’（α-NH3+） PK’（R） 2.34 2.19 2.18 9.69 9.67 8.95 4.25 10.53 答<1>计算二肽Glu-Ala的等电点：PI＝（4.25+2.34）/2＝3.3

<2>计算二肽Ala-Lys的等电点：PI＝（9.69+10.53）/2＝10.11

<3> 它们的等电点不同，故能用等电聚焦电泳方法分离。

注意：单一氨基酸的解离顺序：α-COOH >α-NH3+ > R 形成肽后，计算PI，一般是取相近的两个求平均。

例题2：用下列实验数据推导某寡肽的一级结构并简述判断的理由。 <1>完全酸水解后产生的aa组成为：Ala、Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Pro <2>用DNFB处理并水解得到DNP-Ala和ε-DNP-Lys

<3>羧肽酶A和B都对此肽不作用

<4>用CNBr处理获得2个片段，其中一个片段含有Pro、Trp、Ser

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生物化学重点内容 <5>用糜蛋白酶作用产生3个片段，1个含有Pro、Ser；另1个含有Met、Trp；最后一个含有Phe、Lys、Ser、Ala、Arg

<6>用胰蛋白酶处理产生3个片段，1个含有Ala、Arg；另1个含有Lys、Ser；最后一个含有Phe、Trp、Met、Ser、Pro 条件 判断 结论 <1>完全酸水解后产生可能有Trp被酸破坏，因此这可能是Ala、Arg、2Ser、Lys、Phe、的aa组成为：Ala、Arg、个9肽，浏览一下下面，果然是9肽 Met、Pro、Trp 2Ser、Lys、Phe、Met、Pro <2>用DNFB处理并水解得到DNP-Ala和ε-DNP-Lys <3>羧肽酶A和B都对此肽不作用 C端是Pro， 羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外 羧肽酶B：仅Arg、Lys <4>用CNBr处理获得2个片段，其中一个片段含有Pro、Trp、Ser <5>用糜蛋白酶作用产糜蛋白酶：－（Trp、Tyr、Phe）↓－ Ala-（Arg、Ser、Lys）-Phe -Met-Trp-Ser-Pro 生3个片段，1个含有 Pro、Ser；另1个含有Met、Trp；最后一个含有Phe、Lys、Ser、Ala、Arg <6>用胰蛋白酶处理产胰蛋白酶：－（Arg、Lys）↓－ 生3个片段，1个含有 Ala、Arg；另1个含有Lys、Ser；最后一个含有Phe、Trp、Met、Ser、Pro 天然存在的活性肽

生物体内存在大量的多肽和寡肽，其中有很多具有很强的生物活性，称活性肽。 生物的生长、发育、细胞分化、大脑功能、免疫、生殖、衰老、病变等都涉及到活性肽。 活性肽是细胞内部、细胞间、器官间信息沟通的主要化学信使。 很多激素、抗生素都属于肽类或肽的生物。

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N端AA是Ala，Lys处于中间 Ala-（Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Pro、Trp） Ala-（Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Trp）-Pro CNBr：－Met↓－ Ala-（Arg、Ser、Lys、Phe）-Met-（Ser 、Trp）-Pro Ala-Arg-Ser-Lys-Phe -Met-Trp-Ser-Pro 生物化学重点内容 1、谷胱甘肽Glu—Cys—Gly

广泛存在于动、植、微生物细胞内，在细胞内参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。 2、短杆菌肽（抗生素）

由短杆菌产生的10 肽环。抗革兰氏阳性细菌，临床用于治疗化浓性病症。 LOrn—LLeu—DPhe—LPro—LVal—LOrn—LLeu—DPhe—LPro—LVal 3、脑啡肽（5 肽）已发现几十种 Met

脑啡肽： Tyr—Gly—Gly—Phe—Met Leu

脑啡肽： Tyr—Gly—Gly—Phe—Leu 具有镇痛作用。

四、蛋白质的分子结构：

蛋白质的分子结构被人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。蛋白质分子量= aa 数目*110

1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，由肽键维系。蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：

（1）α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。

影响α-螺旋形成的因素主要是：① 侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续带相同电荷的氨基酸残基；③ 脯氨酸残基。

（2）β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③ 侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 （3）β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。

（4）无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。

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