生物化学上册精要 (2)

结构作用

磷脂双层构成所有生物膜的基质。

作为分子锚帮助某些蛋白质分子定位在膜上。 生理活性

胆固醇与极性脂混合，因其具有刚性结构，能降低周围脂的运动性，因而能调节生物膜的流动性，

糖脂作为信息分子参与细胞表面的分子识别，构成某些细胞表面受体的识别位点,如霍乱毒素的靶细胞受体是鞘糖脂（见细胞信号传递）

在特殊的酶催化下产生的三磷酸肌醇（IP3）和二酰甘油（DAG）等是重要的细胞信使（见细胞信号传递） 4．膜脂的生物合成（见脂代谢）

2.1.4 脂蛋白

脂与蛋白质以非共价键结合形成脂蛋白 1．血浆脂蛋白

根据梯度密度超速离心中的相对浮率，可以将血浆脂蛋白分为4大类：乳糜微粒（chylomicron，Chy）、极低密度脂蛋白(very low density lipoproteins，VlDL)、低密度脂蛋白(low density lipoproteins ，LDL)、高密度脂蛋白high density lipoproteins，HDL)

血浆脂蛋白的结构特征：脂质核心模型 ① 血浆脂蛋白中的脂：包括磷脂（PL）、胆固醇酯（CHL-E）、游离胆固醇（CHL）和三酰甘油(TG)。乳糜微粒和VLDL含大量的三酰甘油和胆固醇酯，其中三酰甘油含量分别为90％和55％，LDL和HDL的磷脂含量相近，但比例不同。高密度脂蛋白——25%-35%磷脂，其中磷脂酰胆碱占磷脂总量的75%，鞘磷脂占13％，磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇和溶血磷脂酰胆碱均占12％；低密度脂蛋白——22％磷脂，其中磷脂酰胆碱占65％，鞘磷脂占25％，其他磷脂占10％。

② 血浆脂蛋白中的载脂蛋白：脂蛋白的表面电荷和在电场中的迁移行为等物理特性，主要与载脂蛋白的组成和含量有关。载脂蛋白大体分为 ApoA（I、II、III）ApoB、ApoC（I、II、III）ApoD、ApoE（ARP）

血浆脂蛋白的主要生物学功能

①脂的运输载体：蛋白质与脂质结合可将脂质从它们的吸收部位和合成部位运送到储存部位或其他关部位。 ②参与生物膜的结构与功能 2. 膜蛋白

膜蛋白是定位在细胞膜上的蛋白质。 膜蛋白的结构特征

绝大多数膜整合蛋白的序列富含疏水性氨基酸，在脂双层区的跨膜长度达

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3nm，跨膜区倾向于形成a-螺旋或b-折叠，以获得最大数量的链内氢键。如果跨膜区的a-螺旋的残基都是疏水的，它们与周围脂的相互作用将加固a-螺旋。例如细菌视紫红质跨膜区的单肽链为7段a-螺旋，a-螺旋之间和周围都是膜脂的烃链。

与邻近膜蛋白联合形成大的复合物（碎片“patch”） 如乙酰胆碱受体

锚着到内部结构上，防止在脂双层中自由扩散。例如红细胞膜的血影蛋白glycophorin 和氯-二羧酸交换器（带3蛋白）就被束缚在细胞骨架蛋白spectrin中。

（2）膜蛋白的生物学功能：多样，如作为受体、酶、载体等 第 3 章 氨基酸和肽（amino acids and peptides） 3．1 学习要点

3．1．1 基本氨基酸（essential amino acids）

构成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸或标准氨基酸（standard amino acids）（表3-1）

基本氨基酸的结构特征

基本氨基酸的结构通式（图3-）

除甘氨酸外，其C?均为L-构型。基本氨基酸彼此以R基区分，而且基本氨基酸的?-羧基和?-氨基参与蛋白质的肽键的形成，所以对R基的分析是区分基本氨基酸的关键。 基本氨基酸的分类

按照R基的疏水性或亲水性及其在pH7水溶液中的解离性质将基本氨基酸分为4类：

非极性氨基酸：8种（丙、缬、亮、异亮、哺、苯丙、色、甲硫）；

极性的R基不带电荷的氨基酸：7种（甘、丝、苏、半胱、酪、谷氨酰胺、天冬酰胺）；

R基带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：3种（赖、精、组）； R基带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：2种（谷、天冬） 基本氨基酸的性质

（1）旋光性

（2）R基团的光吸收性质

R基团含有苯环的氨基酸（芳香氨基酸）在紫外区有特征性的光吸收。 酪氨酸 苯丙氨酸 色氨酸

（3）R基团的疏水性或亲水性

亲水性氨基酸： Gly、Ser、Thr、Cys、Gln、Tyr、Asn、Lys、Arg、His、Glu、Asp

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疏水性氨基酸：Ile、Leu、Val、Trp、Phe、Met、Ala、Pro。 R基的亲/疏水性影响氨基酸的溶解性

分配定律和分配系数： 一定温度下，一种溶质在互不相溶的溶剂中的浓度正比于其在两相中的溶解度 ?=C1/C2 基本氨基酸的可解离基团与氨基酸的解离

可解离基团：?-氨基、?-羧基和可解离R基团

Handerson-Hassalbach公式： pH=pK+log[质子受体]/[质子供体] 氨基酸的解离曲线——丙氨酸的解离曲线

氨基酸的等电点：使氨基酸兼性离子的净电荷为零的环境pH称为该氨基酸的等电点，记为pI，此时氨基酸解离为正负离子的趋势是相同的。 基本氨基酸的功能基团与化学性质

氨基的反应： FDNB反应； PITC反应； 荧光试剂反应；茚三酮反应 羧基的反应：酯化反应 R基的反应

基本氨基酸的生物学功能

蛋白质和肽的构件分子（见蛋白质生物合成） 细胞的燃料分子（见氨基酸代谢）

生理活性物质：例如谷氨酸作为神经递质

作为前体转化为为其他含氮物质（见氨基酸代谢） 基本氨基酸的生物合成（见氨基酸代谢）

3．1．2 来自基本氨基酸的其他氨基酸

1．修饰氨基酸：蛋白质合成后经酶改变其侧链形成的氨基酸，如4-羟哺氨酸、L-胱氨酸、?-羧基谷氨酸 、4-羟赖氨酸、5-羟哺氨酸、O-磷酸丝氨酸等 2．氨基酸代谢中间物：由基本氨基酸转化或降解产生的氨基酸。如L-鸟氨酸。

3．1．3 肽

肽是氨基酸彼此以肽键连接形成的线性聚合物 肽的结构特征

肽键：肽中氨基酸单位（氨基酸残基）间的连键，由一氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基脱水反应而成，表示为-CO-NH-。肽键中的C-N键长为0.132nm，介于0.148nm（C-N）和0.127nm（C=N）之间，反式，键能为75kJ/mol。 侧链（R）：氨基酸残基中未参与形成肽键的部分 肽链的形状：存在线形和环形，蛋白质多肽为线形。

2．肽的性质 （1）肽的水解 非特异水解：H+、OH-催化下的水解属于非特异水解。例如 6N HCl ，110℃

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作用12-24 h 可完全水解，即所有的肽键断开，产生游离氨基酸。部分氨基酸可能被破坏。2NNaOH 的完全水解，可破坏绝大部分氨基酸。

特异水解：在生理温度和生理pH下，由蛋白酶或肽酶催化的水解，其特点是在特定部位使肽键断裂，产生肽段混合物。trypsin、Chyromotrypsin、Pepsin、Carboxypeptidase等的作用位点如图3-

肽的化学裂解：例如溴化氰处理，使甲硫氨酸生成高丝氨酸，并使肽键在此处断开。

肽的解离：寡肽的解离行为与端基团和所有的可解离R基团有关。

双缩脲反应：存在两个以上肽键的肽与Cu2+在碱性条件下的特征颜色反应。

3．肽的生物学功能

蛋白质的结构成分，称为蛋白质多肽。

所有的游离寡肽都是生理活性物质，例如作为激素、抗生素、神经递质或神经调质、毒素等。

3．1．4 氨基酸序列分析

根据完全水解所获得的氨基酸组成知识，按照一套预先设计好的策略，对多肽进行部分水解、末端测定、短序列分离分析和完全水解等，可以解析出蛋白质多肽链的完整的氨基酸序列。这个工作称为氨基酸序列分析。

第4章 蛋 白 质（protein）

4.1学习要点

由?一氨基酸以肽键（-CO—NH—）连结成的多肽链可折叠成具有特定的空间结构和生物学功能的蛋白质。 4．1．1 蛋白质的结构特征 1．蛋白质的化学组成和分子量 蛋白质具有复杂的化学组成。

基本元素：C、H、O、N、S等，平均含氮量（16%） 构件分子：20种基本氨基酸。

（2）蛋白质是高分子量物质。蛋白质分子量范围：5~6000—106 ~ 107（dalton）

2． 蛋白质的序列

指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称为蛋白质的一级结构。

序列同源性：相关种属的相同蛋白质的序列间存在相似性，称为序列同源性。具有序列同源性的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白共有的相似序列称为共义

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序列。据估计，蛋白质以某个恒定的速率进化，同源蛋白质序列差异的程度与种系进化过程中的歧化时间成正比。 3．蛋白质的构像

指蛋白质的所有原子在三维空间（x、y、z）的位臵，即蛋白质的空间结构。由于蛋白质结构的复杂性，需要对蛋白质的构像作剖析描述。 蛋白质的一级结构(见蛋白质的序列) 蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链的折叠方式。采取某种二级结构的肽段其侧链间一般不存在相互作用。可以用主链的肽键平面和二面角?和?描述二级结构。如果各相邻氨基酸残基采取相近或相等的二面角，可以获得有规则重复构像。已经确定的有规则重复的二级结构是?-螺旋和?-折叠。

二面角?和?。其中?，绕C?1—C旋转，0°~±180°；?，绕N—C?2旋转 ，0°~±180°，规定与一个C?相连的两个肽键处在同一平面时（顺式）的?= 0° 、 ? =0°，由于引起侧链原子间的碰撞，产生位阻，是不允许的构像，拉氏构像图（Ramachandran Plot）展示了二面角?和?的组合与允许构像（不存在位阻）或不允许构像（存在位阻）间的关系。（图：其中，暗影：所有氨基酸残基都允许的；中等阴影：除Val、Ile外的氨基酸残基；浅色：某些不稳定的构像）

稳定?-螺旋和?-折叠的因素是氢键和二面角。其中?-螺旋的所有肽键参与形成链内氢键，即任一肽键的C=O与其后第四个肽键的一NH间形成氢键； ?-折叠的相邻肽段主链上的所有一NH和C=O之间形成链间氢键。因此脯氨酸，—种亚氨酸，形成的肽键不能作为氢键供体，是螺旋构象最大破坏者。甘氨酸，侧链基团是H原子，由于不能象其他侧链基团那样制约二面角（?-螺旋：?= -60° 、 ? = -45~ -50°），是螺旋的不稳定因素。 蛋白质的超二级结构

①?-螺旋：即胶原三股螺旋，存在于胶原蛋白，由三股左手螺旋的肽链组成的右手大螺旋，其氨基酸组成富含羟哺氨酸和甘氨酸。 ②模体（motifs）： 指肽链折叠中形成的二级结构组合方式，有三种基本组合形式：??、???、 ???， 其中??是两股或三股右手?螺旋彼此缠绕而成的左手超螺旋（superhelix），重复距离14nm，见于a-角蛋白，肌球蛋白、原肌球蛋白(protomyosin)和纤维蛋白原（fibrinogen）等。最常见的?a?组合由三段平行式的?链和二段?-螺旋链构成，称为Rossmann折叠。???有两种样式：?曲折和回形拓扑结构（希腊钥匙）。

蛋白质的三级结构

蛋白质的三级结构指蛋白质多肽链的折叠。对于球蛋白而言，一个蛋白质的三级结构可以看作是该蛋白质的不同的二级结构部分在三维空间的折叠组合，它使本来在一级结构上相距很远的氨基酸残基聚集在一起，形成稳定的构像。 ①结构域（Domain）：广泛见于球蛋白，指蛋白质构像中折叠相对比较紧密

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